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万見
- PDB-1ws1: Structure analysis of peptide deformylase from Bacillus cereus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ws1
タイトルStructure analysis of peptide deformylase from Bacillus cereus
要素Peptide deformylase 1
キーワードHYDROLASE / Alpha+Beta topology / actinonin complex
機能・相同性
機能・相同性情報


co-translational protein modification / peptide deformylase / peptide deformylase activity / translation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptide Deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase / Peptide deformylase superfamily / Polypeptide deformylase / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACTINONIN / NICKEL (II) ION / Peptide deformylase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Moon, J.H. / Park, J.K. / Kim, E.E.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Structure analysis of peptide deformylase from Bacillus cereus
著者: Moon, J.H. / Park, J.K. / Kim, E.E.
#1: ジャーナル: ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D / 年: 1998
タイトル: Crystallography & NMR System: A New Software Suite for Macromolecular Structure Determination
著者: Brunger, A.T. / Adams, P.D. / Clore, G.M. / Delano, W.L. / Gros, P. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Jiang, J.-S. / Kuszewski, J. / Nilges, M. / Pannu, N.S. / Read, R.J. / Rice, L.M. / Simonson, T. / Warren, G.L.
履歴
登録2004年10月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide deformylase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9473
ポリマ－17,5031
非ポリマー4442
水1,74797
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.310, 44.558, 84.474
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Peptide deformylase 1


分子量: 17503.102 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 遺伝子: DEF1 / プラスミド: pET-28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q819U0, peptide deformylase
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-BB2 / ACTINONIN / 2-[(FORMYL-HYDROXY-AMINO)-METHYL]-HEPTANOIC ACID [1-(2-HYDROXYMETHYL-PYRROLIDINE-1-CARBONYL)-2-METHYL-PROPYL]-AMIDE / (-)-アクチノニン


分子量: 385.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H35N3O5 / コメント: 抗腫瘍剤, 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 97 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: MES, PEG6000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 1.12714 Å
検出器タイプ: BRUKER PROTEUM 300 / 検出器: CCD / 日付: 2004年5月10日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12714 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20.62 Å / Num. all: 10263 / Num. obs: 10263 / % possible obs: 92.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 9.7 Å2 / Limit h max: 20 / Limit h min: 0 / Limit k max: 22 / Limit k min: 0 / Limit l max: 42 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 200021.81 / Observed criterion F min: 0.32
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 58.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2→20.62 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 519 5.3 %RANDOM
Rwork0.184 ---
all0.223 11030 --
obs0.223 9834 89.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 59.2011 Å2 / ksol: 0.428895 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 70.45 Å2 / Biso mean: 26.17 Å2 / Biso min: 9.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.33 Å20 Å20 Å2
2---2.68 Å20 Å2
3----8.64 Å2
Refine Biso
クラスRefine-IDTreatment
polymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
waterX-RAY DIFFRACTIONisotropic
nonpolymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.15 Å
Luzzati d res high-2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1185 0 28 97 1310
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.6
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.46
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.21.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it32
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.522
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.712.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2-2.090.321435.70.237170.049134076056.7
2.09-2.20.263575.30.19610260.0351348108380.3
2.2-2.340.265645.30.17711500.0331370121488.6
2.34-2.520.241705.60.18111840.0291350125492.9
2.52-2.770.217624.60.17312720.0281379133496.7
2.77-3.170.237705.20.1812840.0281374135498.5
3.17-3.990.279715.10.17513140.0331394138599.3
3.99-20.620.196825.70.19413680.0221480145098
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION5bb2.parambb2.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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