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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1wqu | ||||||
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タイトル | Solution structure of the human FES SH2 domain | ||||||
要素 | Proto-oncogene tyrosine-protein kinase FES/FPS | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / SH2 domain / FES / feline sarcoma oncogene / structural genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / cellular response to vitamin D / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / regulation of cell motility / centrosome cycle ...positive regulation of myeloid cell differentiation / regulation of mast cell degranulation / regulation of vesicle-mediated transport / cellular response to vitamin D / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / CRMPs in Sema3A signaling / microtubule bundle formation / positive regulation of monocyte differentiation / regulation of cell motility / centrosome cycle / myoblast proliferation / cardiac muscle cell proliferation / regulation of cell differentiation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of cell adhesion / positive regulation of microtubule polymerization / immunoglobulin receptor binding / phosphatidylinositol binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / Signaling by SCF-KIT / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / chemotaxis / microtubule cytoskeleton / regulation of cell population proliferation / regulation of cell shape / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / protein tyrosine kinase activity / protein autophosphorylation / cell adhesion / focal adhesion / Golgi apparatus / ATP binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 溶液NMR / automated NOESY assignment, torsion angle dynamics, energy minimization | ||||||
データ登録者 | Scott, A. / Pantoja-Uceda, D. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Yokoyama, S. ...Scott, A. / Pantoja-Uceda, D. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Yokoyama, S. / Guntert, P. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2005 タイトル: Solution structure of the Src homology 2 domain from the human feline sarcoma oncogene Fes 著者: Scott, A. / Pantoja-Uceda, D. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Yokoyama, S. / Guntert, P. #1: ジャーナル: To be Published タイトル: NMR assignment of the SH2 domain from the human feline sarcoma oncogene FES 著者: Scott, A. / Pantoja-Uceda, D. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Terada, T. / Shirouzu, M. / Tanaka, A. / Sugano, S. / Yokoyama, S. / Guntert, P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1wqu.cif.gz | 682 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1wqu.ent.gz | 571 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1wqu.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1wqu_validation.pdf.gz | 360.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1wqu_full_validation.pdf.gz | 465.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1wqu_validation.xml.gz | 31.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1wqu_validation.cif.gz | 56.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wq/1wqu ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wq/1wqu | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12506.106 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / プラスミド: p040524-01 / 参照: UniProt: P07332, EC: 2.7.1.112 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||
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NMR実験 |
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-試料調製
詳細 | 内容: 1.2mM uniformly 13C and 15N labeled protein; 20mM Tris-HCl buffer; 100mM NaCl; 1mM dithiothreitol; 0.02% NaN3 溶媒系: 90% H2O/10% D2O |
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試料状態 | pH: 7.0 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: automated NOESY assignment, torsion angle dynamics, energy minimization ソフトェア番号: 1 | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: closest to the average | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |