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万見
- PDB-1wq3: Escherichia coli tyrosyl-tRNA synthetase mutant complexed with 3-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wq3
タイトルEscherichia coli tyrosyl-tRNA synthetase mutant complexed with 3-iodo-L-tyrosine
要素Tyrosyl-tRNA synthetase
キーワードLIGASE / aminoacyl-TRNA sybthetase / protein-3-Iodotyrosine complex / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA aminoacylation / tyrosyl-tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / protein homodimerization activity / RNA binding / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 1 / Tyrosine--tRNA ligase SYY-like C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. ...Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type, type 1 / Tyrosine--tRNA ligase SYY-like C-terminal domain / Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / S4 RNA-binding domain profile. / S4 RNA-binding domain / S4 domain / RNA-binding S4 domain / RNA-binding S4 domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-IODO-TYROSINE / Tyrosine--tRNA ligase / Tyrosine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kobayashi, T. / Sakamoto, K. / Nureki, O. / Takimura, T. / Kamata, K. / Sekine, R. / Nishimura, S. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005
タイトル: Structural basis of nonnatural amino acid recognition by an engineered aminoacyl-tRNA synthetase for genetic code expansion
著者: Kobayashi, T. / Sakamoto, K. / Takimura, T. / Sekine, R. / Vincent, K. / Kamata, K. / Nishimura, S. / Yokoyama, S.
履歴
登録2004年9月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32016年12月21日Group: Structure summary
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2922
ポリマ－35,9851
非ポリマー3071
水5,441302
1
A: Tyrosyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子

A: Tyrosyl-tRNA synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5844
ポリマ－71,9692
非ポリマー6142
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_556-x,-x+y,-z+4/31
Buried area2860 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area27940 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)82.911, 82.911, 93.442
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -X,Y-X,1/3-Z

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要素

#1: タンパク質 Tyrosyl-tRNA synthetase / Tyrosine--tRNA ligase / TyrRS


分子量: 35984.746 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-322 / 変異: Y37V, Q195C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli str. K12 substr. (大腸菌)
生物種: Escherichia coli / 株: W3110 / 遺伝子: tyrS / プラスミド: PGEX-6P1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P00951, UniProt: P0AGJ9*PLUS, tyrosine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-IYR / 3-IODO-TYROSINE / 3-ヨ-ド-L-チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 307.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10INO3 / コメント: ホルモン*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.6 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: ammonium sulfate, PEG 400, sodium chloride, pH 7.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9704
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年2月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9704 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 25329 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.2 % / Biso Wilson estimate: 18.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Rsym value: 0.036 / Net I/σ(I): 34.1
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.154 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / Rsym value: 0.154 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MODEL OF WILD-TYPE E. COLI TYRRS

解像度: 2→41.46 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 2483 9.9 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.168 25092 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.65 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4 Å21.7 Å20 Å2
2--2.4 Å20 Å2
3----4.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→41.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2536 0 14 302 2852
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.13
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.642
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.112.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.25 418 10.2 %
Rwork0.184 3683 -
obs--97.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4IODO-TYR.PARAMIODO-TYR.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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