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- PDB-1wmh: Crystal structure of a PB1 domain complex of Protein kinase c iot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wmh
タイトルCrystal structure of a PB1 domain complex of Protein kinase c iota and Par6 alpha
要素
  • Partitioning defective-6 homolog alpha
  • Protein kinase C, iota type
キーワードTransferase/CELL CYCLE / KINASE / PB1 DOMAIN / OPCA MOTIF / aPKC / Par6 / cell polarity / Transferase-CELL CYCLE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cellular localization / Golgi vesicle budding / PAR polarity complex / Tight junction interactions / cell-cell junction maintenance / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / establishment of apical/basal cell polarity ...regulation of cellular localization / Golgi vesicle budding / PAR polarity complex / Tight junction interactions / cell-cell junction maintenance / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / calcium,diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / protein kinase C / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / establishment of apical/basal cell polarity / negative regulation of glial cell apoptotic process / eye photoreceptor cell development / GTP-dependent protein binding / positive regulation of protein localization to centrosome / Schmidt-Lanterman incisure / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to chemical stress / membrane organization / cell-cell junction organization / centrosome cycle / tight junction / protein targeting to membrane / RHOV GTPase cycle / positive regulation of Notch signaling pathway / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / cell leading edge / brush border / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / bicellular tight junction / viral process / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / intercellular bridge / vesicle-mediated transport / ruffle / positive regulation of glial cell proliferation / cytoskeleton organization / RAC1 GTPase cycle / response to interleukin-1 / p75NTR recruits signalling complexes / secretion / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / Asymmetric localization of PCP proteins / positive regulation of protein localization to plasma membrane / Schaffer collateral - CA1 synapse / positive regulation of neuron projection development / phospholipid binding / small GTPase binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / centriolar satellite / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / KEAP1-NFE2L2 pathway / cell migration / microtubule cytoskeleton / cell cortex / negative regulation of neuron apoptotic process / protein kinase activity / endosome / intracellular signal transduction / cilium / protein phosphorylation / apical plasma membrane / Golgi membrane / cell division / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. ...Partitioning defective protein 6, PB1 domain / : / Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein kinase C iota type / Partitioning defective 6 homolog alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Hirano, Y. / Yoshinaga, S. / Suzuki, N.N. / Horiuchi, M. / Kohjima, M. / Takeya, R. / Sumimoto, H. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structure of a Cell Polarity Regulator, a Complex between Atypical PKC and Par6 PB1 Domains
著者: Hirano, Y. / Yoshinaga, S. / Takeya, R. / Suzuki, N.N. / Horiuchi, M. / Kohjima, M. / Sumimoto, H. / Inagaki, F.
履歴
登録2004年7月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02024年3月13日Group: Atomic model / Data collection / Database references
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C, iota type
B: Partitioning defective-6 homolog alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,8812
ポリマ－19,8812
非ポリマー00
水3,387188
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.150, 38.363, 45.478
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C, iota type / nPKC-iota / Atypical protein kinase C-lambda/iota / aPKC-lambda/iota


分子量: 10321.621 Da / 分子数: 1 / 断片: PB1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PKCiota / プラスミド: pGEX-6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41743, EC: 2.7.1.37
#2: タンパク質 Partitioning defective-6 homolog alpha / PAR-6 alpha / PAR-6A / PAR-6 / PAR6C / Tax interaction protein 40 / TIP-40


分子量: 9559.005 Da / 分子数: 1 / 断片: PB1 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Par6alpha / プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9NPB6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: sodium formate, Tris, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9791, 0.9793, 0.9795, 0.9843
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月4日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97931
30.97951
40.98431
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. all: 50330 / Num. obs: 50330 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.206 / Num. unique all: 5073 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→35.53 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 724667.43 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 2612 9.9 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs0.216 26353 96.9 %-
all-26353 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 59.7209 Å2 / ksol: 0.425703 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.88 Å20 Å20 Å2
2---2.75 Å20 Å2
3----1.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.19 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.07 Å0.09 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→35.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1323 0 0 188 1511
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.004
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.992
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.072
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.082.5
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 431 10.3 %
Rwork0.242 3773 -
obs-5073 94.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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