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- PDB-1wlp: Solution Structure Of The P22Phox-P47Phox Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wlp
タイトルSolution Structure Of The P22Phox-P47Phox Complex
要素
  • Cytochrome b-245 light chain
  • Neutrophil cytosol factor 1
キーワードOXIDOREDUCTASE/Signaling Protein / SH3 domain / polyproline / OXIDOREDUCTASE-Signaling Protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


smooth muscle hypertrophy / reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / positive regulation of defense response to bacterium / mucus secretion ...smooth muscle hypertrophy / reactive oxygen species biosynthetic process / regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / superoxide-generating NADPH oxidase activator activity / phagolysosome / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / positive regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / positive regulation of defense response to bacterium / mucus secretion / Cross-presentation of particulate exogenous antigens (phagosomes) / cytochrome complex assembly / NADPH oxidase complex / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / cellular response to testosterone stimulus / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / ROS and RNS production in phagocytes / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / superoxide anion generation / hydrogen peroxide biosynthetic process / protein targeting to membrane / positive regulation of mucus secretion / positive regulation of p38MAPK cascade / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / superoxide metabolic process / Detoxification of Reactive Oxygen Species / tertiary granule membrane / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / cellular defense response / specific granule membrane / positive regulation of phagocytosis / RAC1 GTPase cycle / cellular response to cadmium ion / phosphatidylinositol binding / secretory granule / establishment of localization in cell / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of JNK cascade / cytoplasmic side of plasma membrane / VEGFA-VEGFR2 Pathway / SH3 domain binding / cellular response to reactive oxygen species / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / oxidoreductase activity / electron transfer activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / endosome / inflammatory response / protein heterodimerization activity / innate immune response / neuronal cell body / dendrite / heme binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of DNA-templated transcription / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytochrome b558 alpha-subunit / Cytochrome Cytochrome b558 alpha-subunit / Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR ...Cytochrome b558 alpha-subunit / Cytochrome Cytochrome b558 alpha-subunit / Neutrophil cytosol factor 1 / Neutrophil cytosol factor 1, C-terminal / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / Neutrophil cytosol factor 1, PX domain / Neutrophil cytosol factor 1, first SH3 domain / Neutrophil cytosol factor 1, second SH3 domain / NADPH oxidase subunit p47Phox, C terminal domain / Neutrophil cytosol factor 1, PBR/AIR / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / SH3 Domains / SH3 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytochrome b-245 light chain / Neutrophil cytosol factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者Ogura, K. / Torikai, S. / Saikawa, K. / Yuzawa, S. / Sumimoto, H. / Inagaki, F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2006
タイトル: NMR solution structure of the tandem Src homology 3 domains of p47phox complexed with a p22phox-derived proline-rich peptide
著者: Ogura, K. / Nobuhisa, I. / Yuzawa, S. / Takeya, R. / Torikai, S. / Saikawa, K. / Sumimoto, H. / Inagaki, F.
履歴
登録2004年6月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly ...database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome b-245 light chain
B: Neutrophil cytosol factor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9502
ポリマ-17,9502
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 20structures with the lowest energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Cytochrome b-245 light chain / Flavocytochrome B558 / p22phox


分子量: 2595.971 Da / 分子数: 1 / 断片: Alpha Polypeptide (1-25) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-6P-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13498
#2: タンパク質 Neutrophil cytosol factor 1 / P47Phox


分子量: 15354.016 Da / 分子数: 1 / 断片: Tandem SH3 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14598

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software名称: CNS / 分類: 精密化
精密化ソフトェア番号: 1 / 詳細: This structure was also refined with ARIA
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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