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- PDB-1wlh: Molecular structure of the rod domain of Dictyostelium filamin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wlh
タイトルMolecular structure of the rod domain of Dictyostelium filamin
要素Gelation factor
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / ABP-120 / filamin / Immunoglobulin fold / rod domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of pseudopodium assembly / anterior cell cortex / Cell-extracellular matrix interactions / slug development involved in sorocarp development / pseudopodium assembly / positive phototaxis / ISG15 antiviral mechanism / Platelet degranulation / sorocarp development / posterior cell cortex ...regulation of pseudopodium assembly / anterior cell cortex / Cell-extracellular matrix interactions / slug development involved in sorocarp development / pseudopodium assembly / positive phototaxis / ISG15 antiviral mechanism / Platelet degranulation / sorocarp development / posterior cell cortex / chemotaxis to cAMP / lateral cell cortex / phototaxis / macropinocytic cup / RHO GTPases activate PAKs / protein kinase B binding / actin crosslink formation / thermotaxis / mitogen-activated protein kinase binding / hyperosmotic response / lamellipodium assembly / cortical actin cytoskeleton / cell leading edge / pseudopodium / phagocytosis / phagocytic cup / response to cAMP / extracellular matrix / cell motility / small GTPase binding / actin filament binding / cell migration / actin cytoskeleton organization / cell cortex / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Popowicz, G.M. / Mueller, R. / Noegel, A.A. / Schleicher, M. / Huber, R. / Holak, T.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Molecular structure of the rod domain of dictyostelium filamin
著者: Popowicz, G.M. / Mueller, R. / Noegel, A.A. / Schleicher, M. / Huber, R. / Holak, T.A.
履歴
登録2004年6月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gelation factor
B: Gelation factor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4502
ポリマ－65,4502
非ポリマー00
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area30470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.320, 61.670, 119.030
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Gelation factor / Actin binding protein 120 / ABP-120 / ddFilamin


分子量: 32724.805 Da / 分子数: 2 / 断片: Repeat 4,5,6 ROD domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
遺伝子: ABPC / プラスミド: PT7-7 , ECORI-SALI / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P13466
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.82 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: MPD, calcium chloride, sodium acetate, pH 4.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.97891 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97891 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 68210 / Num. obs: 20708 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 4 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.026
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.124 / % possible all: 90.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KSR

1ksr


解像度: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.892 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 12.06 / SU ML: 0.254 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4 / ESU R: 1.109 / ESU R Free: 0.345 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26315 1104 5.1 %RANDOM
Rwork0.25746 ---
obs0.25775 20708 99.04 %-
all-22012 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.73 Å20 Å2-3.25 Å2
2--1.34 Å20 Å2
3----5.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4537 0 0 88 4625
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0214703
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.024035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.6771.9566398
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg4.03839497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.6125618
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.250.2698
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0180.025442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0090.02872
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2690.21139
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.3050.24661
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1310.22524
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.590.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.5680.250
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3430.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6471.53063
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.12324935
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.35331640
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2664.51463
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.402 81
Rwork0.396 1512

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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