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- PDB-1wh9: Solution structure of the KH domain of human ribosomal protein S3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wh9
タイトルSolution structure of the KH domain of human ribosomal protein S3
要素40S ribosomal protein S3
キーワードRIBOSOME / KH domain / Structural genomics / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / negative regulation of DNA repair / supercoiled DNA binding / NF-kappaB complex / oxidized purine DNA binding / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding ...oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / negative regulation of DNA repair / supercoiled DNA binding / NF-kappaB complex / oxidized purine DNA binding / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / protein kinase A binding / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of activated T cell proliferation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / Peptide chain elongation / iron-sulfur cluster binding / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / spindle assembly / positive regulation of microtubule polymerization / cytosolic ribosome / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / negative regulation of protein ubiquitination / Hsp70 protein binding / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / positive regulation of interleukin-2 production / tubulin binding / positive regulation of DNA repair / positive regulation of apoptotic signaling pathway / DNA endonuclease activity / cellular response to reactive oxygen species / chromosome segregation / translational initiation / positive regulation of protein-containing complex assembly / Hsp90 protein binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / base-excision repair / cellular response to hydrogen peroxide / kinase binding / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ruffle membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / mitotic spindle / cellular response to tumor necrosis factor / cytosolic small ribosomal subunit / microtubule binding / small ribosomal subunit rRNA binding / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / regulation of apoptotic process / DNA-binding transcription factor binding / damaged DNA binding / cytoplasmic translation / mitochondrial inner membrane / postsynaptic density / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / translation / ribonucleoprotein complex / cell division / focal adhesion / DNA repair / mRNA binding / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / protein kinase binding / nucleolus / enzyme binding / endoplasmic reticulum / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
K homology (KH) domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S3 signature. / KH domain / Type-2 KH domain profile. / K Homology domain, type 2 / Ribosomal protein S3, C-terminal / Ribosomal protein S3, C-terminal domain ...K homology (KH) domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S3, conserved site / Ribosomal protein S3 signature. / KH domain / Type-2 KH domain profile. / K Homology domain, type 2 / Ribosomal protein S3, C-terminal / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / K homology domain superfamily, prokaryotic type / K homology domain-like, alpha/beta / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, restrained molecular dynamics
データ登録者Nameki, N. / Tomizawa, T. / Koshiba, S. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution structure of the KH domain of human ribosomal protein S3
著者: Nameki, N. / Tomizawa, T. / Koshiba, S. / Kigawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2004年5月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 40S ribosomal protein S3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9171
ポリマ－9,9171
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 40S ribosomal protein S3 / ribosomal protein S3


分子量: 9917.071 Da / 分子数: 1 / 断片: KH domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: cell-free protein synthesis / 遺伝子: IMS cDNA adKA01519 / プラスミド: P040301-10 / 参照: UniProt: P23396

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.6mM KH domain U-15N, 13C; d-Tris-HCl(pH 7.0); 200mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 220mM / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 296 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
NMRPipe20020425Delaglio, F.解析
NMRView5.0.4Johnson, B.A.データ解析
KUJIRA0.901Kobayashi, N.データ解析
CYANA1.0.7Guentert, P.構造決定
OPALpKoradi, R.,Billeter, M.,Guentert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, restrained molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations, structures with the lowest energy, target function
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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