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万見
- PDB-1wcr: Trimeric Structure of the Enzyme IIA from Escherichia coli Phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wcr
タイトルTrimeric Structure of the Enzyme IIA from Escherichia coli Phosphotransferase System Specific for N,N'-Diacetylchitobiose
要素PTS SYSTEM, N, N'-DIACETYLCHITOBIOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT
キーワードTRANSFERASE / IIA / PTS / MUTAGENESIS / CHITOBIOSE / SUGAR TRANSPORT / PHOSPHOTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-phosphocysteine-N,N'-diacetylchitobiose phosphotransferase system transporter activity / N,N'-diacetylchitobiose import / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / transmembrane transporter complex / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit superfamily / PTS system, Lactose/Cellobiose specific IIA subunit / PTS_EIIA type-3 domain profile. / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PTS system N,N'-diacetylchitobiose-specific EIIA component / PTS system N,N'-diacetylchitobiose-specific EIIA component
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANG SPACE
Model type detailsMINIMIZED AVERAGE
データ登録者Tang, C. / Clore, G.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Solution Structure of Enzyme Iiachitobiose from the N,N'-Diacetylchitobiose Branch of the Escherichia Coli Phosphotransferase System
著者: Tang, C. / Williams, D.C. / Ghirlando, R. / Clore, G.M.
履歴
登録2004年11月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PTS SYSTEM, N, N'-DIACETYLCHITOBIOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT
B: PTS SYSTEM, N, N'-DIACETYLCHITOBIOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT
C: PTS SYSTEM, N, N'-DIACETYLCHITOBIOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7693
ポリマ－33,7693
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 100RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 PTS SYSTEM, N, N'-DIACETYLCHITOBIOSE-SPECIFIC IIA COMPONENT / EIIA-CHB / N / N'-DIACETYLCHITOBIOSE-PERMEASE IIA COMPONENT / PHOSPHOTRANSFERASE ENZYME II A ...EIIA-CHB / N / N'-DIACETYLCHITOBIOSE-PERMEASE IIA COMPONENT / PHOSPHOTRANSFERASE ENZYME II A COMPONENT / EIII-CHB


分子量: 11256.186 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 14-116 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P17335, UniProt: P69791*PLUS, protein-Npi-phosphohistidine-sugar phosphotransferase
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE ASP 92 LEU (RESIDUE 79 IN COORDINATES).

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111(1) TROSY TRIPLE RESONANCE FOR ASSIGNMENT OF PROTEIN
121(2) QUANTITATIVE J CORRELATION FOR SIDECHAIN COUPLING CONSTANTS
131(3) 3D
1414D HETERONUCLEAR SEPARATED NOE EXPTS
151(4) TROSY HNCO AND HN(CO)CA EXPERIMENTS FOR DIPOLAR COUPLINGS. DIPOLAR COUPLINGS WERE MEASURED IN PF1 PHAGE
NMR実験の詳細Text: EXPERIMENTAL RESTRAINTS: 1290 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS: 246 SEQUENTIAL, 258 MEDIUM-RANGE, 90 LONG-RANGE INTRAMOLECULAR RESTRAINTS; 234 INTERMOLECULAR DISTANCE RESTRAINTS; 462 DISTANCE ...Text: EXPERIMENTAL RESTRAINTS: 1290 INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS: 246 SEQUENTIAL, 258 MEDIUM-RANGE, 90 LONG-RANGE INTRAMOLECULAR RESTRAINTS; 234 INTERMOLECULAR DISTANCE RESTRAINTS; 462 DISTANCE RESTRAINTS FOR BACKBONE H-BONDS FOR 231 H-BONDS (71 PER SUBUNIT) 729 TORSION ANGLE RESTRAINTS (255 PHI, 255 PSI, 219 CHI) 585 CALPHA/CBETA CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS 759 RESIDUAL DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (252 N-H, 255 N-C', 249 C'-CA) DIPOLAR COUPLING R-FACTORS FOR THE RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE N-H 7.1% N-C' 15.2% C'-CA 17.7%

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試料調製

試料状態イオン強度: 10MM SODIUM PHOSPHATE / pH: 6.5 / 圧: 1.0 atm / 温度: 303.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DRXBrukerDRX6003
Bruker DMXBrukerDMX7504
Bruker DRXBrukerDRX8005

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Xplor-NIH(HTTP://NMR.CIT.NIH.GOV/XPLOR_NIH)SCHWIETERS, KUSZEWSKI, TJ精密化
Xplor-NIH構造決定
精密化手法: SIMULATED ANNEALING IN TORSION ANG SPACE / ソフトェア番号: 1
詳細: THE TARGET FUNCTION COMPRISES TERMS FOR THE NOE-DERIVED INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, TORSION ANGLE RESTRAINTS, 13CALPHA/BETA CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS, AND RESIDUAL DIPOLAR COUPLING ...詳細: THE TARGET FUNCTION COMPRISES TERMS FOR THE NOE-DERIVED INTERPROTON DISTANCE RESTRAINTS, TORSION ANGLE RESTRAINTS, 13CALPHA/BETA CHEMICAL SHIFT RESTRAINTS, AND RESIDUAL DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS (N-H, N-C' AND C'-CA). NON-BONDED INTERACTIONS ARE REPRESENTED BY A QUARTIC VAN DER WAALS REPULSION TERM, TORSION ANGLE AND HYDROGEN BONDING DATABASE POTENTIALS OF MEAN FORCE, AND A RADIUS OF GYRATION RESTRAINT. IN THIS ENTRY THE LAST COLUMN REPRESENTS THE AVERAGE ATOMIC RMS DIFFERENCE IN ANGSTROMS BETWEEN THE 80 INDIVIDUAL SIMULATED ANNEALING STRUCTURES AND THE MEAN COORDINATES RESIDUES 1-3, 61-69 AND 102-103 ARE DISORDERED IN SOLUTION.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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