[日本語] English
万見
- PDB-1wao: PP5 structure -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1wao
タイトルPP5 structure
要素SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
キーワードHYDROLASE / PHOSPHATASE / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS / TPR / SUPER-HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-serine dephosphorylation / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / proximal dendrite / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity ...peptidyl-serine dephosphorylation / positive regulation of nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / response to arachidonate / peptidyl-threonine dephosphorylation / proximal dendrite / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / protein folding chaperone complex / response to morphine / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / cellular response to cadmium ion / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / G-protein alpha-subunit binding / protein dephosphorylation / negative regulation of MAPK cascade / Hsp70 protein binding / ESR-mediated signaling / Hsp90 protein binding / ADP binding / Negative regulation of MAPK pathway / response to lead ion / tau protein binding / cellular response to hydrogen peroxide / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / double-strand break repair / mitotic cell cycle / MAPK cascade / perikaryon / microtubule binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Tetratricopeptide repeat ...PP5, C-terminal metallophosphatase domain / PPP domain / PPP5 TPR repeat region / : / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / 4-Layer Sandwich / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein phosphatase 5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Barford, D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Molecular Basis for Tpr Domain-Mediated Regulation of Protein Phosphatase 5
著者: Yang, J. / Roe, S.M. / Cliff, M.J. / Williams, M.A. / Ladbury, J.E. / Cohen, P.T. / Barford, D.
履歴
登録2004年10月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
1: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
2: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
3: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
4: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)218,70712
ポリマ－218,2684
非ポリマー4408
水00
1
1: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6773
ポリマ－54,5671
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
2: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6773
ポリマ－54,5671
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
3: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6773
ポリマ－54,5671
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
4: SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,6773
ポリマ－54,5671
非ポリマー1102
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.740, 117.540, 200.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.79, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
SERINE/THREONINE PROTEIN PHOSPHATASE 5 / PP5 / PROTEIN PHOSPHATASE T / PP-T / PPT / PROTEIN PHOSPHATASE 5


分子量: 54566.926 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL834
参照: UniProt: P53041, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: PHOSPHOPROTEIN + H2O = PROTEIN + PO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化詳細: PEG 6K 10%

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 53119 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 102.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 3.4
反射 シェル解像度: 2.9→3.11 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→33.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 1676595.08 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1319 2.5 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.247 53095 99 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS BULK SOLVENT MODEL USED / Bsol: 40.0415 Å2 / ksol: 0.270929 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 98.43 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-26.7 Å20 Å2-12.96 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----27.79 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→33.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15074 0 8 0 15082
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.375
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル最高解像度: 2.9 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る