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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w97
タイトルcyto-EpsL: the cytoplasmic domain of EpsL, an inner membrane component of the type II secretion system of Vibrio cholerae
要素TYPE II SECRETION SYSTEM PROTEIN L
キーワードPROTEIN TRANSPORT / TYPE II SECRETION
機能・相同性
機能・相同性情報


Gram-negative-bacterium-type cell wall / protein secretion by the type II secretion system / type II protein secretion system complex / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GspL cytoplasmic domain, C-terminal subdomain / Nucleotidyltransferase; domain 5 - #380 / Type II secretion system protein GspL / GspL, cytoplasmic actin-ATPase-like domain / GspL periplasmic domain / Type II secretion system (T2SS), protein L / GspL periplasmic domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Type II secretion system protein L
類似検索 - 構成要素
生物種VIBRIO CHOLERAE (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Abendroth, J. / Bagdasarian, M. / Sansdkvist, M. / Hol, W.G.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The Structure of the Cytoplasmic Domain of Epsl, an Inner Membrane Component of the Type II Secretion System of Vibrio Cholerae: An Unusual Member of the Actin-Like ATPase Superfamily
著者: Abendroth, J. / Bagdasarian, M. / Sandkvist, M. / Hol, W.G.J.
履歴
登録2004年10月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: TYPE II SECRETION SYSTEM PROTEIN L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5051
ポリマ－27,5051
非ポリマー00
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.006, 88.707, 55.371
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 TYPE II SECRETION SYSTEM PROTEIN L / T2SS PROTEIN L / CHOLERA TOXIN SECRETION PROTEIN EPSL / GENERAL SECRETION PATHWAY PROTEIN L


分子量: 27504.598 Da / 分子数: 1 / 断片: CYTOSOLIC DOMAIN, RESIDUES 1-241 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) VIBRIO CHOLERAE (コレラ菌) / プラスミド: PPROEXHTA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P45782
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 %
結晶化温度: 293 K / pH: 8
詳細: 11-15% PEG 4000, 150MM CAOAC2, 100MM TRIS PH8, 20 DEGREES C, pH 8.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97951,0.97965,0.97951
検出器検出器: CCD / 日付: 2003年3月29日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979511
20.979651
反射解像度: 2.69→20 Å / Num. obs: 7476 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 91.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 2.69→2.74 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 75.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→17.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Data cutoff high absF: 1182060.55 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 373 5 %RANDOM
Rwork0.248 ---
obs0.248 7494 95.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 74.7719 Å2 / ksol: 0.244858 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 94.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.15 Å20 Å218.28 Å2
2--4.49 Å20 Å2
3---0.66 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.5 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.83 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→17.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1709 0 0 12 1721
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it17.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it20.612.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.096 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.568 35 5.7 %
Rwork0.504 579 -
obs--80.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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