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- PDB-1w89: Structure of the reduced form of human thioredoxin 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w89
タイトルStructure of the reduced form of human thioredoxin 2
要素THIOREDOXIN
キーワードELECTRON TRANSPORT / ANTIOXIDANT ENZYME / MITOCHONDRION
機能・相同性
機能・相同性情報


sulfur amino acid catabolic process / oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, disulfide as acceptor / Degradation of cysteine and homocysteine / Detoxification of Reactive Oxygen Species / protein-disulfide reductase activity / cell redox homeostasis / mitochondrial matrix / nucleolus / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin / Thioredoxin / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Smeets, A. / Evrard, C. / Declercq, J.P.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structures of Oxidized and Reduced Forms of Human Mitochondrial Thioredoxin 2.
著者: Smeets, A. / Evrard, C. / Landtmeters, M. / Marchand, C. / Knoops, B. / Declercq, J.P.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Human Mitochondrial Thioredoxin
著者: Damdimopoulos, A.E. / Miranda-Vizuete, A. / Pelto-Huikkos, M. / Gustafsson, J.A. / Spyrou, G.
履歴
登録2004年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN
B: THIOREDOXIN
C: THIOREDOXIN
D: THIOREDOXIN
E: THIOREDOXIN
F: THIOREDOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,7296
ポリマ－79,7296
非ポリマー00
水8,971498
1
A: THIOREDOXIN
B: THIOREDOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5762
ポリマ－26,5762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area930 Å2
ΔGint-9.5 kcal/mol
Surface area13640 Å2
手法PISA
2
C: THIOREDOXIN
D: THIOREDOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5762
ポリマ－26,5762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-15.9 kcal/mol
Surface area13070 Å2
手法PISA
3
E: THIOREDOXIN
F: THIOREDOXIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,5762
ポリマ－26,5762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-12.4 kcal/mol
Surface area13300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.580, 49.610, 80.020
Angle α, β, γ (deg.)87.77, 82.30, 79.31
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
THIOREDOXIN / MITOCHONDRIAL PRECURSOR / MT-TRX / THIOREDOXIN 2 / HUMAN THIOREDOXIN 2


分子量: 13288.154 Da / 分子数: 6 / 断片: ACTIVE SITE, RESIDUES 60-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: LIVER / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 (PREP4) / 参照: UniProt: Q99757
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 498 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THR1 CORRESPONDS TO THR60 IN Q99757

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.6 %
結晶化pH: 4.6
詳細: PEG 3350 22% (W/V), NA ACETATE 0.1M (PH 4.6), AMMONIUM SULFATE 0.2M, DTT 1MM. SOACKING IN A TRISHYDROXIMETHYLPHOSPHINE SOLUTION 10MM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.9686
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月1日 / 詳細: BENT MIRROR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL FOCUSSING MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→19.4 Å / Num. obs: 50114 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.68 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 11.42
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 2.53 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4.29 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1UVZ

1uvz


解像度: 2→19.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 11.824 / SU ML: 0.171 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.215 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 2442 5 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.22 46290 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20.15 Å20.16 Å2
2--0.11 Å2-0.11 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5074 0 0 498 5572
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0225167
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3241.966999
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1095648
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.74426.234231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.74915920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1611512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1550.2806
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023864
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.0590.12413
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2830.53323
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.5568
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0370.186
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2570.544
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.08623406
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.03435292
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.4454.52020
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.33861707
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.357 170
Rwork0.269 3452
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.13750.2481-0.36021.5696-0.134.6174-0.0184-0.08960.0504-0.09980.00220.0480.1599-0.08220.0162-0.1980.00490.0106-0.177-0.0081-0.207342.93614.43753.597
21.99810.012-0.37951.6151-0.96094.73170.0051-0.0708-0.0713-0.12040.01120.02580.0280.2257-0.0163-0.1581-0.0030.0152-0.1986-0.0144-0.209740.69612.69721.987
31.18510.8424-0.35885.68881.01070.84890.04810.25340.2714-0.13550.00370.0367-0.2944-0.173-0.05170.00970.0130.0229-0.10730.0419-0.050839.64538.4956.031
40.6365-0.1591.26953.3838-0.28939.61740.0710.20770.2254-0.0615-0.1961-0.0182-0.41050.37680.12510.0811-0.0608-0.0523-0.05620.05170.043448.7938.48335.907
53.08850.0033-1.14690.3312-0.32694.2652-0.0302-0.05820.03850.0147-0.0197-0.02490.04560.06610.0499-0.0877-0.00620.01940.0491-0.025-0.107115.34511.83739.228
64.6227-0.0628-0.0590.6425-0.0030.98310.0684-0.18560.11650.10870.0111-0.0641-0.09760.0177-0.0795-0.12860.02130.0308-0.0191-0.0232-0.181517.5920.30969.372
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A98 - 107
2X-RAY DIFFRACTION2B98 - 107
3X-RAY DIFFRACTION3C101 - 107
4X-RAY DIFFRACTION4D99 - 107
5X-RAY DIFFRACTION5E98 - 107
6X-RAY DIFFRACTION6F100 - 107

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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