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万見
- PDB-1w85: The crystal structure of pyruvate dehydrogenase E1 bound to the p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w85
タイトルThe crystal structure of pyruvate dehydrogenase E1 bound to the peripheral subunit binding domain of E2
要素
  • (PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ...) x 2
  • DIHYDROLIPOYLLYSINE-RESIDUE ACETYLTRANSFERASE COMPONENT OF PYRUVATE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PYRUVATE / DEHYDROGENASE / DIHYDROLIPOYL / ACETYL TRANSFERASE / MULTIENZYME COMPLEX / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) activity / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / lipoic acid binding / branched-chain amino acid catabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha/BCKADH E1-alpha / E3-binding domain / : / Dihydrolipoamide Transferase / : / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain ...Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha/BCKADH E1-alpha / E3-binding domain / : / Dihydrolipoamide Transferase / : / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Biotin-requiring enzyme / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Thiamin diphosphate-binding fold / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / THIAMINE DIPHOSPHATE / Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit alpha / Pyruvate dehydrogenase E1 component subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種GEOBACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Frank, R.A.W. / Pratap, J.V. / Pei, X.Y. / Perham, R.N. / Luisi, B.F.
引用
ジャーナル: Science / 年: 2004
タイトル: A molecular switch and proton wire synchronize the active sites in thiamine enzymes.
著者: Frank, R.A. / Titman, C.M. / Pratap, J.V. / Luisi, B.F. / Perham, R.N.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Molecular Assembly of a Multi-Enzymes Complex: The Crystal Structure of Pyruvate Dehydrogenase E1 Bound to the Peripheral Subunit Binding Domain of E2
著者: Frank, R.A.W. / Pratap, J.V. / Pei, X.Y. / Perham, R.N. / Luisi, B.F.
履歴
登録2004年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年5月8日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Experimental preparation / Other
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 3.02021年8月4日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.label_comp_id
改定 3.12023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT
B: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT
C: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT
D: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT
E: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT
F: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT
G: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT
H: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT
I: DIHYDROLIPOYLLYSINE-RESIDUE ACETYLTRANSFERASE COMPONENT OF PYRUVATE
J: DIHYDROLIPOYLLYSINE-RESIDUE ACETYLTRANSFERASE COMPONENT OF PYRUVATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,85227
ポリマ－317,53010
非ポリマー2,32217
水31,2201733
1
A: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT
B: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT
C: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT
D: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT
I: DIHYDROLIPOYLLYSINE-RESIDUE ACETYLTRANSFERASE COMPONENT OF PYRUVATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,97914
ポリマ－158,7655
非ポリマー1,2149
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
E: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT
F: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT
G: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT
H: PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT
J: DIHYDROLIPOYLLYSINE-RESIDUE ACETYLTRANSFERASE COMPONENT OF PYRUVATE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,87313
ポリマ－158,7655
非ポリマー1,1088
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)68.270, 232.330, 91.924
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.81, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.975356, -0.219264, -0.024566), (0.218899, -0.975605, 0.016697), (-0.027627, 0.010908, 0.999559)
ベクター: 74.56577, 177.63184, 45.67485)
詳細FOR THE HETERO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350FOR THE HETERO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350

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要素

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PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ... , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, ALPHA SUBUNIT


分子量: 41386.980 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) GEOBACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P21873, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)
#2: タンパク質
PYRUVATE DEHYDROGENASE E1 COMPONENT, BETA SUBUNIT


分子量: 35364.441 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) GEOBACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P21874, pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)

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タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 IJ

#3: タンパク質・ペプチド DIHYDROLIPOYLLYSINE-RESIDUE ACETYLTRANSFERASE COMPONENT OF PYRUVATE / E2 / DIHYDROLIPOAMIDE ACETYLTRANSFERASE COMPONENT OF PYRUVATE DEHYDROGENASE COMPLEX


分子量: 5262.105 Da / 分子数: 2
Fragment: PERIPHERAL SUBUNIT BINDING DOMAIN (PSBD), RESIDUES 122-170
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) GEOBACILLUS STEAROTHERMOPHILUS (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P11961, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 1750分子

#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物
ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE


分子量: 425.314 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#7: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1733 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 10% PEG 5500 MONOMETHYL ETHER, 0.2M IMIDAZOLE MALATE PH5. 20DEG C, SITTING-DROP., pH 5.00

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.95
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 171898 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rmerge(I) obs: 0.26 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 68.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1QS0

1qs0


解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.165 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: THE FOLLOWING TERMINAL RESIDUES COULD NOT BE IDENTIFIED FROM THE ELECTRON DENSITY MAP AND ARE NOT MODELLED: A1-A3, A368, C1-C3, E1-E4, G1-G4, I122-I127, I170, J122-J128, J167-J170. IN ...詳細: THE FOLLOWING TERMINAL RESIDUES COULD NOT BE IDENTIFIED FROM THE ELECTRON DENSITY MAP AND ARE NOT MODELLED: A1-A3, A368, C1-C3, E1-E4, G1-G4, I122-I127, I170, J122-J128, J167-J170. IN ADDITION, THE FOLLOWING RESIDUES COULD NOT BE MODELLED: A277-A282, E204-E211, E278- E283, J147-J150.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 9031 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.178 171898 94.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.86 Å20 Å2-0.32 Å2
2---0.46 Å20 Å2
3----1.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数21642 0 135 1733 23510
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02222195
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3521.97430065
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.53252795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.77324.5411002
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.833153718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.55115136
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1380.23335
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.0216945
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.211581
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.215416
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1250.21876
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0740.211
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2090.277
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1360.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.408513951
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.645622390
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.39358244
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.5877.57675
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.06 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 433 -
Rwork0.228 8728 -
obs--65.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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