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万見
- PDB-1w7c: PPLO at 1.23 Angstroms -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w7c
タイトルPPLO at 1.23 Angstroms
要素LYSYL OXIDASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / AMINE OXIDASE / QUINOPROTEIN / TOPAQUINONE ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; CH-NH2に対し酸化酵素として働く; 酸素を用いる / diamine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / quinone binding / copper ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1965 / Domain of unknown function (DUF1965) / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily ...Domain of unknown function DUF1965 / Domain of unknown function (DUF1965) / Copper amine oxidase, N2-terminal / Copper amine oxidase, N2 domain / Copper amine oxidase, catalytic domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #40 / Copper amine oxidase / Copper amine oxidase, catalytic domain / Copper amine oxidase, N-terminal / Copper amine oxidase, catalytic domain superfamily / Copper amine oxidase, enzyme domain / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Distorted Sandwich / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / IMIDAZOLE / Amine oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種PICHIA PASTORIS (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.23 Å
データ登録者Duff, A.P. / Cohen, A.E. / Ellis, P.J. / Guss, J.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2006
タイトル: The 1.23 A Structure of Pichia Pastoris Lysyl Oxidase Reveals a Lysine-Lysine Cross-Link
著者: Duff, A.P. / Cohen, A.E. / Ellis, P.J. / Hilmer, K. / Langley, D.B. / Dooley, D.M. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
履歴
登録2004年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22019年1月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年10月30日Group: Data collection / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSYL OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,27220
ポリマ－85,2891
非ポリマー1,98319
水18,8441046
1
A: LYSYL OXIDASE
ヘテロ分子

A: LYSYL OXIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)174,54440
ポリマ－170,5782
非ポリマー3,96638
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area23930 Å2
ΔGint-216.7 kcal/mol
Surface area50370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.948, 67.027, 108.688
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 LYSYL OXIDASE


分子量: 85289.125 Da / 分子数: 1 / 断片: PPLO HOMOLENZYME HALF DIMER, RESIDUES 41-787 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUE A478 AN ACTIVE SITE TYR RESIDUE, WAS AUTOCATALYTICALLY MODIFIED TO TPQ. THE ENZYME IS GLYCOSYLATED AT ASN A81, ASN A104, ASN A191, ASN A309, AND ASN A 434. RESIDUE LYS 66 IS PARTIALLY ...詳細: RESIDUE A478 AN ACTIVE SITE TYR RESIDUE, WAS AUTOCATALYTICALLY MODIFIED TO TPQ. THE ENZYME IS GLYCOSYLATED AT ASN A81, ASN A104, ASN A191, ASN A309, AND ASN A 434. RESIDUE LYS 66 IS PARTIALLY CROSS-LINKED WITH RESIDUE LYS 778 TO FORM DEHYDROLYSINONORLEUCINE
由来: (組換発現) PICHIA PASTORIS (菌類)
解説: ISOLATION EXUDATE OF OAK, FRANCE HISTORY, ATCC, CBS, A.GUILLIERMOND
細胞株 (発現宿主): GS115 / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 参照: UniProt: Q96X16, protein-lysine 6-oxidase

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糖 , 2種, 5分子

#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 6種, 1060分子

#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1046 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: RCH2NH2 + H2O + O2 = RCHO + NH3 + H2O2 THE TPQ SIDE CHAIN IS POORLY RESOLVED, ...CATALYTIC ACTIVITY: RCH2NH2 + H2O + O2 = RCHO + NH3 + H2O2 THE TPQ SIDE CHAIN IS POORLY RESOLVED, BUT IS DEFINATELY ON-COPPER WITH SIGNIFICANT OCCUPANCY, ESTIMATED 70%, AND IS OFF-COPPER OTHERWISE. THE OFF COPPER STATES ARE NOT RESOLVED.
配列の詳細RESIDUES 1-40 ARE CLEAVED, AS CONFIRMED BY N-TERMINAL PROTEIN SEQUENCING. NINE SEQUENCE CONFLICTS ...RESIDUES 1-40 ARE CLEAVED, AS CONFIRMED BY N-TERMINAL PROTEIN SEQUENCING. NINE SEQUENCE CONFLICTS ARE MODELLED. RESIDUE Y478 IS POST TRANSLATIONALLY SELF-PROCESSED MODIFIED TO BECOME TPQ. SIGNIFICANT UNINTERPRETED DIFFERENCE DENSITY REMAINS ASSOCIATED WITH THE TPQ SIDE CHAIN. SOME SURFACE SIDE CHAINS THAT ARE COMPLETELY UNOBSERVED HAVE BEEN MODELLED WITH AN OCCUPANCY OF 0.01. THE N-TERMINUS IS RESIDUE 41. RESIDUES 41-42 ARE UNOBSERVED. THE C-TERMINUS FROM RESIDUE 770 SPLITS INTO TWO CONFORMATIONS BEFORE EACH BECOMES UNOBSERVED. ONE CONFORMATION BECOMES UNOBSERVED AFTER RESIDUE 772, THE OTHER BECOMES UNOBSERVED AT RESIDUE 779. THE C-TERMINUS IS RESIDUE 787. MICROHETEROGENEITY IS SUSPECTED AT RESIDUES 337, 362, 413, 469, 498 AND 618, BUT THIS HAS NOT BEEN MODELLED. A PARTIAL CROSS-LINK IS OBSERVED BETWEEN LYS 66 AND LYS 778. THIS CROSS-LINK IS NAMED IN THE PUBLICATION AS DEHYDROLYSINONORLEUCINE KNK 778. THE FORMATION OF THE CROSS- LINK INVOLVES OXIDATION OF ALYS A 778 TO AN ALLYSINE, WHICH REACTS WITH ALYS A 66 TO FORM DEHYDROLYSINONORLEUCINE. IN THIS PROCESS, ALYS A 778 NZ IS LOST AND A DOUBLE BOND IS FORMED BETWEEN ALYS A 66 NZ AND ALYS A 778 CE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.18 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 35% MPD, IMIDAZOLE PH 8.0, 200 MILLIMOLAR MGCL2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 300K.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979805
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月1日 / 詳細: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979805 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.24→24 Å / Num. obs: 272737 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.78 % / Biso Wilson estimate: 14.06 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 12.77
反射 シェル解像度: 1.23→1.27 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.394 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N9E

1n9e


解像度: 1.23→24.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.988 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.982 / SU B: 0.674 / SU ML: 0.027 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.029 / ESU R Free: 0.032 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. COORDINATES FOR THE UNOBSERVED TPQ 478 SIDE CHAIN HAVE BEEN MODELLED, WITH ZERO OCCUPANCY, IN THE STANDARD ON-COPPER CONFORMATION AS ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. COORDINATES FOR THE UNOBSERVED TPQ 478 SIDE CHAIN HAVE BEEN MODELLED, WITH ZERO OCCUPANCY, IN THE STANDARD ON-COPPER CONFORMATION AS ALTERNATE CONFORMER A AND IN THE STANDARD OFF-COPPER CONFORMATION AS ALTERNATE CONFORMATION B. THE B-FACTORS ARE SET TO 50.00, BECAUSE THE APPARENTLY REFINED VALUES WERE INAPPROPRIATE. THE COORDINATES HAVE BEEN CAREFULLY MODELLED. THEY ARE REFINED IN TERMS OF STEREOCHEMISTRY BUT NOT USING X-RAY DATA. THEY ARE DESCRIBED AND ILLUSTRATED IN THE PAPER UNDER REVIEW. THE AUTHORS BELIEVE THAT IN THIS CASE THESE COORDINATES SHOULD APPEAR AS ABOVE INTERMIXED WITH THE REFINED COORDINATES. THEIR ABSENCE IS LIKELY TO BE MORE LIABLE TO CONFUSE THAN THEIR PRESENCE, ESPECIALLY WHEN CONSIDERED ALONGSIDE THE PUBLICATION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.146 4927 2 %RANDOM
Rwork0.112 ---
obs0.113 237810 95.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.37 Å20 Å2-0.59 Å2
2--2.13 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.23→24.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5944 0 113 1046 7103
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0216479
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025403
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4731.9558849
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.822312650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0955757
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2959
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021340
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.20.21081
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2570.26308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.23706
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2729
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0810.215
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3150.2241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.160.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.97423780
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.79736164
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it12.19522693
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it14.6532670
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.23→1.26 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.26 353
Rwork0.229 17374

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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