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万見
- PDB-1w1n: The solution structure of the FATC Domain of the Protein Kinase T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w1n
タイトルThe solution structure of the FATC Domain of the Protein Kinase TOR1 from yeast
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE TOR1
キーワードTRANSFERASE / TOR / TARGET OF RAPAMYCIN / SER/THR KINASE / REDOX-REGULATION / DISULFIDE BOND
機能・相同性
機能・相同性情報


TOR complex / regulation of snRNA pseudouridine synthesis / regulation of sphingolipid biosynthetic process / mitochondria-nucleus signaling pathway / fungal-type cell wall organization / TORC1 complex / TORC1 signaling / fungal-type vacuole membrane / cellular response to nitrogen starvation / negative regulation of macroautophagy ...TOR complex / regulation of snRNA pseudouridine synthesis / regulation of sphingolipid biosynthetic process / mitochondria-nucleus signaling pathway / fungal-type cell wall organization / TORC1 complex / TORC1 signaling / fungal-type vacuole membrane / cellular response to nitrogen starvation / negative regulation of macroautophagy / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / TOR signaling / response to nutrient / negative regulation of autophagy / response to endoplasmic reticulum stress / meiotic cell cycle / translational initiation / regulation of cell growth / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H3S10 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / ribosome biogenesis / cellular response to heat / cellular response to oxidative stress / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / protein kinase activity / endosome membrane / protein phosphorylation / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / protein-containing complex binding / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : ...Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase TOR1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法溶液NMR / RESTRAINED TORSION ANGLE MOLECULAR DYNAMICS
データ登録者Dames, S.A. / Mulet, J.M. / Rathgeb-Szabo, K. / Hall, M.N. / Grzesiek, S.
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2005
タイトル: The solution structure of the FATC domain of the protein kinase target of rapamycin suggests a role for redox-dependent structural and cellular stability.
著者: Dames, S.A. / Mulet, J.M. / Rathgeb-Szabo, K. / Hall, M.N. / Grzesiek, S.
履歴
登録2004年6月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年5月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_nmr_exptl_sample_conditions / pdbx_nmr_sample_details
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE TOR1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,9631
ポリマ－3,9631
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200LOWEST ENERGY AND LEAST RESTRAINED VIOLATION
代表モデルモデル #2

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要素

#1: タンパク質・ペプチド PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE TOR1 / PI3-KINASE RELATED / PTDINS-3-KINASE RELATED / PI3K RELATED


分子量: 3963.473 Da / 分子数: 1 / 断片: FATC, RESIDUES 2438-2470 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DISULFIDE BOND BETWEEN RESIDUES C2460 (23) AND C2467 (30)
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: P35169, phosphatidylinositol 3-kinase
構成要素の詳細PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE HOMOLOG REQUIRED FOR G1 PROGRESSION. TARGET OF THE ANTIBIOTIC RAPAMYCIN.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N-HSQC
1213D-CBCANH
1313D CBCA(CO)NH
1413D-HBHACBCACONH
1513D-C(CO)NH-TOCSY
1613D HNCO
1713D HNHA
1813D-15N-NOESY
1913D-15N- ROESY
110113CO-13CG -HSQC
111115N- 13CG-HSQC
112115N-T1
113115N-T2
11411H- 15N-NOE
215113-HSQC
21613D-13C- NOESY
21713D (H)CCH-TOCSY
21813D- HACAHB-COSY
319115N-IPAP- HSQC
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING MULTINUCLEAR NMR EXPERIMENTS ON 15- OR 15N-13C-LABELED YEAST TOR1 FATC.

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試料調製

詳細
タイプSolution-IDLabel溶媒系
solution1sample_195% H2O/5% D2O
solution2sample_2100% D2O
solution3sample_295% H2O/ 5% D2O and PF1 phages
試料状態
Conditions-IDイオン強度LabelpH圧 (kPa)温度 (K)
110 mMsample_161.0 atm298.0 K
210 mMsample_261.0 atm298.0 K
310 mMsample_361.0 atm298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002
Bruker DRXBrukerDRX6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
Xplor-NIHBRUNGER, SCHWIETERS精密化
Xplor-NIH構造決定
NMRView構造決定
精密化手法: RESTRAINED TORSION ANGLE MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: SHIFTS HAVE BEEN DEPOSITED AT BMRB UNDER ACCESSION NUMBER 6228
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY AND LEAST RESTRAINED VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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