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- PDB-1w0m: Triosephosphate isomerase from Thermoproteus tenax -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1w0m
タイトルTriosephosphate isomerase from Thermoproteus tenax
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE / TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / GLYCOLYSIS / GLUCONEOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glycerol catabolic process / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / gluconeogenesis / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, archaeal / Thiazole biosynthesis protein ThiG / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...Triosephosphate isomerase, archaeal / Thiazole biosynthesis protein ThiG / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOPROTEUS TENAX (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Walden, H. / Taylor, G. / Lorentzen, E. / Pohl, E. / Lilie, H. / Schramm, A. / Knura, T. / Stubbe, K. / Tjaden, B. / Hensel, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Structure and Function of a Regulated Archaeal Triosephosphate Isomerase Adapted to High Temperature
著者: Walden, H. / Taylor, G. / Lorentzen, E. / Pohl, E. / Lilie, H. / Schramm, A. / Knura, T. / Stubbe, K. / Tjaden, B. / Hensel, R.
履歴
登録2004年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
E: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
F: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
G: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
H: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,26316
ポリマ－186,5038
非ポリマー7608
水12,701705
1
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
C: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
D: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,6318
ポリマ－93,2524
非ポリマー3804
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
E: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
F: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
G: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
H: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,6318
ポリマ－93,2524
非ポリマー3804
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)186.893, 186.893, 287.757
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質
TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE / TIM


分子量: 23312.900 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) THERMOPROTEUS TENAX (古細菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NKN9, triose-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 705 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.37 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.95
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 99570 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 20.8

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解析

ソフトウェア名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→30 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2258 2472 2.4 %RANDOM
Rwork0.1974 ---
obs0.1974 98882 96.5 %-
溶媒の処理Bsol: 56.0668 Å2 / ksol: 0.414749 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.353 Å2-5.352 Å20 Å2
2---2.353 Å20 Å2
3---4.706 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13007 0 40 705 13752
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.010694
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.65092
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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