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- PDB-1vsl: ASV INTEGRASE CORE DOMAIN D64N MUTATION WITH ZINC CATION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vsl
タイトルASV INTEGRASE CORE DOMAIN D64N MUTATION WITH ZINC CATION
要素PROTEIN (INTEGRASE)
キーワードHYDROLASE / ENDONUCLEASE / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / virion component / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity ...ribonuclease H / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / DNA integration / virion component / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / telomerase activity / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain ...Retroviral Gag polyprotein, M / Retroviral M domain / gag protein p24 N-terminal domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Rous sarcoma virus (ラウス肉腫ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Lubkowski, J. / Yang, F. / Alexandratos, J. / Wlodawer, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: Structural basis for inactivating mutations and pH-dependent activity of avian sarcoma virus integrase.
著者: Lubkowski, J. / Yang, F. / Alexandratos, J. / Merkel, G. / Katz, R.A. / Gravuer, K. / Skalka, A.M. / Wlodawer, A.
履歴
登録1998年9月18日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (INTEGRASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1293
ポリマ－15,9981
非ポリマー1312
水1,802100
1
A: PROTEIN (INTEGRASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (INTEGRASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2586
ポリマ－31,9972
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)67.159, 67.159, 79.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細THE AUTHORS MAINTAIN THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS NOT YET KNOWN. THE MINIMUM MULTIMER IS BELIEVED TO CONTAIN AT LEAST THIS DIMER, SHOWN IN BOTH HIV-1 AND ASV INTEGRASE CORE DOMAIN STRUCTURES.

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (INTEGRASE)


分子量: 15998.403 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC CORE DOMAIN / 変異: D64N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rous sarcoma virus (strain Schmidt-Ruppin) (ラウス肉腫ウイルス)
属: Alpharetrovirus / 生物種: Rous sarcoma virus / 株: Schmidt-Ruppin / プラスミド: PRC23IN(52-207) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03354, UniProt: O92956*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE APPARENT DISCREPANCY BETWEEN THE SEQUENCE PRESENTED HERE AND THE "POL_RSVP" SEQUENCE IS A ...THE APPARENT DISCREPANCY BETWEEN THE SEQUENCE PRESENTED HERE AND THE "POL_RSVP" SEQUENCE IS A RESULT OF VIRAL STRAIN VARIATION. THE STRAIN USED FOR THIS WORK, "ROUS SARCOMA VIRUS SCHMIDT-RUPPIN B", COMPARED TO "POL-RSVP" SEQUENCE DIFFERS AT TWO POSITIONS WITH THE CONSERVATIVE AMINO ACID RESIDUE DIFFERENCES NOTED (VAL->ALA101 & ARG-> LYS166). MUTATION D64N ENGINEERED FOR THIS STUDY.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 38 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 20% PEG 4000, 10% ISOPROPANOL, 0.1M NA CITRATE PH 5.6
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Bujacz, G., (1995) J. Mol. Biol., 253, 333.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
16-7.5 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1reservoir
310 %isopropanol1reservoir
420 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. obs: 33008 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.5 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.19→2.26 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.336 / % possible all: 98
反射
*PLUS
Num. obs: 9425 / Num. measured all: 33008 / Rmerge(I) obs: 0.068
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ASV

1asv


解像度: 2.2→8 Å / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.1 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 788 10 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.156 7739 86.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 34.4 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 0 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1125 0 2 100 1227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.75
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 74 9.7 %
Rwork0.213 688 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX_FY.PROTOPHCSDX_FY.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLVTOPH19.SOLV
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 34.4 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.39
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.279 / % reflection Rfree: 9.7 % / Rfactor Rwork: 0.213

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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