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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1vm4 | ||||||
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タイトル | Solution structure of an antibacterial and antitumor peptide designed based on the N-terminal membrane anchor of E. coli enzyme IIA (Glucose) | ||||||
要素 | peptide A4 | ||||||
キーワード | ANTIBIOTIC / amphipathic helix / antimicrobial peptide / bacterial membrane anchor / anticancer peptide | ||||||
生物種 | synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
データ登録者 | Wang, G. / Li, X. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005 タイトル: Correlation of Three-dimensional Structures with the Antibacterial Activity of a Group of Peptides Designed Based on a Nontoxic Bacterial Membrane Anchor. 著者: Wang, G. / Li, Y. / Li, X. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1vm4.cif.gz | 26.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1vm4.ent.gz | 17.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1vm4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1vm4_validation.pdf.gz | 342.9 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1vm4_full_validation.pdf.gz | 350.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1vm4_validation.xml.gz | 3.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1vm4_validation.cif.gz | 4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/1vm4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/1vm4 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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NMR アンサンブル |
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-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1480.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was synthesized using the solid-phase method and purified by HPLC. The template sequence of the peptide is naturally found in Escherichia coli (bacteria). 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear NMR techniques, plus the use of backbone angle restraints derived from a set of heteronuclear chemical shifts measured on the natural ...Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear NMR techniques, plus the use of backbone angle restraints derived from a set of heteronuclear chemical shifts measured on the natural abundance peptide bound to micelles. |
-試料調製
詳細 | 内容: 2mM peptide, 80mM sodium dodecylsulfate, 90% H2O and 10% D2O 溶媒系: 90% H2O and 10% D2O |
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試料状態 | pH: 5.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz |
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-解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on 109 distances derived from the NOESY spectra, 22 backbone dihedral angles derived from a set of chemical shifts using the NMR program TALOS, and 5 chi1 angle restraints. | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: most resemble the average structure | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: No NOE violations greater than 0.50, rms difference for bond deviations from ideality less than 0.01 A, rms difference for angle deviations from ideality less ...コンフォーマー選択の基準: No NOE violations greater than 0.50, rms difference for bond deviations from ideality less than 0.01 A, rms difference for angle deviations from ideality less than 5 degrees, Structures with the lowerest energies in the ensemble. 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 5 |