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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1vm3 | ||||||
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タイトル | Solution structure of a membrane-targeting peptide designed based on the N-terminal sequence of E. coli enzyme IIA (Glucose) | ||||||
![]() | peptide A3 | ||||||
![]() | ANTIBIOTIC / amphipathic helix / antimicrobial peptide / bacterial membrane anchor / membrane binding | ||||||
生物種 | synthetic construct (人工物) | ||||||
手法 | 溶液NMR / simulated annealing | ||||||
![]() | Wang, G. / Li, X. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Correlation of Three-dimensional Structures with the Antibacterial Activity of a Group of Peptides Designed Based on a Nontoxic Bacterial Membrane Anchor. 著者: Wang, G. / Li, Y. / Li, X. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 26 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 17.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 336.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 349.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 3.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 3.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1438.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: The peptide was synthesized using the solid-phase method and purified by HPLC. 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 溶液NMR | ||||||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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NMR実験の詳細 | Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear NMR techniques, plus the use of backbone angle restraints derived from a set of heteronuclear chemical shifts measured on the natural ...Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear NMR techniques, plus the use of backbone angle restraints derived from a set of heteronuclear chemical shifts measured on the natural abundance peptide bound to micelles. |
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試料調製
詳細 | 内容: 2mM peptide, 80mM sodium dodecylsulfate, 90% H2O and 10% D2O 溶媒系: 90% H2O and 10% D2O |
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試料状態 | pH: 5.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | タイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on 104 distances derived from the NOESY spectra, 20 backbone dihedral angles derived from a set of chemical shifts using the NMR program TALOS, and 5 chi1 angle restraints. | ||||||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: most resemble the average structure | ||||||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: No NOE violations greater than 0.50 A, rms difference for bond deviations from ideality less than 0.01 A, rms difference for angle deviations from ideality less ...コンフォーマー選択の基準: No NOE violations greater than 0.50 A, rms difference for bond deviations from ideality less than 0.01 A, rms difference for angle deviations from ideality less than 5 degrees, Structures with the lowerest energies in the ensemble. 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 5 |