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- PDB-1vkn: Crystal structure of N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vkn
タイトルCrystal structure of N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase (TM1782) from Thermotoga maritima at 1.80 A resolution
要素N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / TM1782 / N-ACETYL-GAMMA-GLUTAMYL-PHOSPHATE REDUCTASE / STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PSI / Protein Structure Initiative / Joint Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase activity / L-arginine biosynthetic process / NADP+ binding / NAD binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...: / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, type 1 / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase, active site / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase active site. / Semialdehyde dehydrogenase, dimerisation domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Semialdehyde dehydrogenase, NAD-binding / Semialdehyde dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase (TM1782) from Thermotoga maritima at 1.80 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2004年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
B: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
C: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
D: N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,4654
ポリマ－159,4654
非ポリマー00
水13,619756
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15120 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area43860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.098, 92.103, 100.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.76, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase / AGPR / N-acetyl-glutamate semialdehyde dehydrogenase / NAGSA dehydrogenase


分子量: 39866.246 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: ARGC, TM1782 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9X2A2, N-acetyl-gamma-glutamyl-phosphate reductase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 756 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.2846.17
22.3146.31
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細
2951蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop13.50% PEG 3350, 0.50M (NH4)formate , VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 295K
2952蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop13.50M (NH4)formate, 0.50% PEG 3350 , VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.2.111
シンクロトロンALS 8.2.120.9794, 0.9795, 1.0000
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月20日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97941
30.97951
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 131126 / % possible obs: 99.46 % / 冗長度: 3.96 % / Biso Wilson estimate: 37.18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 18.91
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 2.85 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 2.12 / Num. unique all: 8413 / % possible all: 95.79

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
REFMAC5.2.0001精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→46.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 7.732 / SU ML: 0.114 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.117
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. DENSITY FOR TYR 187 IS POOR. 3. LOOPS FROM 178-184 ARE ONLY MODELLED FOR CHAIN A AND B, DENSITIES FOR THEM ARE WEAK. 4. DIFFRACTION IS ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. DENSITY FOR TYR 187 IS POOR. 3. LOOPS FROM 178-184 ARE ONLY MODELLED FOR CHAIN A AND B, DENSITIES FOR THEM ARE WEAK. 4. DIFFRACTION IS ANISOTROPIC. 5. CHAIN D IS FLEXIBLE IN PLACES WHERE THERE ARE NO CRYSTAL CONTACTS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21182 6565 5 %RANDOM
Rwork0.17766 ---
obs0.17942 124606 98.12 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.956 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.68 Å20 Å23.77 Å2
2---1.52 Å20 Å2
3---0.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→46.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10513 0 0 756 11269
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02210760
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.029847
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5151.96214598
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.844322962
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.47751345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.36124.489450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.159151839
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6181546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.21641
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211887
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022069
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.22015
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1810.210027
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.26110
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0960.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2370.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.211
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.38436934
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.65132744
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.248510874
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.28684396
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.14113724
LS精密化 シェル解像度: 1.796→1.843 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 400 4.82 %
Rwork0.274 7903 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.60550.0521-0.35340.5177-0.24660.43320.01360.0254-0.05190.1720.09370.1092-0.0744-0.0374-0.1072-0.01210.06160.0194-0.03580.0463-0.033426.15276.661635.5387
20.66780.2833-0.39710.54-0.52270.9255-0.10260.178-0.004-0.03540.1890.05-0.0103-0.1668-0.0864-0.0535-0.0375-0.04440.01330.0536-0.052233.353527.9043-4.3953
30.34220.1569-0.13580.587-0.53890.91240.01680.01940.06060.3185-0.1009-0.1098-0.35450.19110.08410.0999-0.0545-0.0957-0.03070.0049-0.052752.208930.3629.2553
40.84410.1756-0.36370.3278-0.4220.91480.01630.05010.16910.18140.28060.1998-0.5481-0.5563-0.29690.06950.30950.09680.16180.21110.07427.342536.148218.7664
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA0 - 33912 - 351
22BB0 - 33912 - 351
33CC1 - 33913 - 351
44DD1 - 33913 - 351

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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