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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vkm
タイトルCrystal structure of an indigoidine synthase a (idga)-like protein (tm1464) from thermotoga maritima msb8 at 1.90 A resolution
要素conserved hypothetical protein TM1464
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Indigoidine synthase a-like fold / structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleobase catabolic process / pseudouridylate synthase / pseudouridylate synthase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Indigoidine synthase fold / Indigoidine synthase domain / Pseudouridine-5'-phosphate glycosidase / Indigoidine synthase A-like / Indigoidine synthase A like protein / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Unknown ligand / Pseudouridine-5'-phosphate glycosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of an indigoidine synthase A (IndA)-like protein (TM1464) from Thermotoga maritima at 1.90 A resolution reveals a new fold.
著者: Levin, I. / Miller, M.D. / Schwarzenbacher, R. / McMullan, D. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Cambell, J. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. ...著者: Levin, I. / Miller, M.D. / Schwarzenbacher, R. / McMullan, D. / Abdubek, P. / Ambing, E. / Biorac, T. / Cambell, J. / Canaves, J.M. / Chiu, H.J. / Deacon, A.M. / DiDonato, M. / Elsliger, M.A. / Godzik, A. / Grittini, C. / Grzechnik, S.K. / Hale, J. / Hampton, E. / Han, G.W. / Haugen, J. / Hornsby, M. / Jaroszewski, L. / Karlak, C. / Klock, H.E. / Koesema, E. / Kreusch, A. / Kuhn, P. / Lesley, S.A. / Morse, A. / Moy, K. / Nigoghossian, E. / Ouyang, J. / Page, R. / Quijano, K. / Reyes, R. / Robb, A. / Sims, E. / Spraggon, G. / Stevens, R.C. / van den Bedem, H. / Velasquez, J. / Vincent, J. / Wang, X. / West, B. / Wolf, G. / Xu, Q. / Zagnitko, O. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Wilson, I.A.
履歴
登録2004年6月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_remark ...database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月6日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 6 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 6 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THERE ARE TWO TRIMERS PACKED IN THE ASYMMETRIC UNIT AS AN APPARENT D3 HEXAMER. THE PACKING INTERACTION BETWEEN THE TRIMERS IS MEDIATED BY THE PURIFICATION TAGS AND 6 MN IONS (ASSIGNED RESIDUE NUMBER 300) FROM EACH MONOMER. ASSIGNMENT OF THE C3 TRIMER AS THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IS BASED ON THE FACT THAT ANOTHER CRYSTAL WITHOUT MN CONTAINS THE TRIMER AND NOT THE HEXAMER AND THAT THE PRIMARY INTERACTION BETWEEN TRIMERS INVOLVES THE PURIFICATION TAG.
Remark 999SEQUENCE CLONING ARTIFACT: THIS GENE USES AN ALTERNATE INITIATION CODON THAT RESULTS IN A VALINE AT ...SEQUENCE CLONING ARTIFACT: THIS GENE USES AN ALTERNATE INITIATION CODON THAT RESULTS IN A VALINE AT POSITION 1 WHEN EXPRESSED AS A FUSION WITH THE PURIFICATION TAG

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein TM1464
B: conserved hypothetical protein TM1464
C: conserved hypothetical protein TM1464
D: conserved hypothetical protein TM1464
E: conserved hypothetical protein TM1464
F: conserved hypothetical protein TM1464
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,86739
ポリマ－202,3056
非ポリマー1,56233
水17,727984
1
A: conserved hypothetical protein TM1464
B: conserved hypothetical protein TM1464
C: conserved hypothetical protein TM1464
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,96420
ポリマ－101,1523
非ポリマー81217
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11060 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area32650 Å2
手法PISA
2
D: conserved hypothetical protein TM1464
E: conserved hypothetical protein TM1464
F: conserved hypothetical protein TM1464
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,90219
ポリマ－101,1523
非ポリマー75016
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11470 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area32490 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28720 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area58960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.958, 130.799, 138.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71A
81B
91C
101D
111E
121F
131A
141B
151C
161D
171E
181F
191A
201B
211C
221D
231E
241F
251A
261B
271C
281D
291E
301F
311A
321B
331C
341D
351E
361F
371A
381B
391C
401D
411E
421F
431A
441B
451C
461D
471E
481F
491A
501B
511C
521D
531E
541F
551A
561B
571C
581D
591E
601F
611A
621B
631C
641D
651E
661F
671A
681B
691C
701D
711E
721F
731A
741B
751C
761D
771E
781F
791A
801B
811C
821D
831E
841F
851A
861B
871C
881D
891E
901F
911A
921B
931C
941D
951E
961F

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSILEILE5AA-7 - -65 - 6
21LYSLYSILEILE5BB-7 - -65 - 6
31LYSLYSILEILE5CC-7 - -65 - 6
41LYSLYSILEILE5DD-7 - -65 - 6
51LYSLYSILEILE5EE-7 - -65 - 6
61LYSLYSILEILE5FF-7 - -65 - 6
72HISHISSERSER2AA-5 - 57 - 17
82HISHISSERSER2BB-5 - 57 - 17
92HISHISSERSER2CC-5 - 57 - 17
102HISHISSERSER2DD-5 - 57 - 17
112HISHISSERSER2EE-5 - 57 - 17
122HISHISSERSER2FF-5 - 57 - 17
133ARGARGPROPRO5AA6 - 1218 - 24
143ARGARGPROPRO5BB6 - 1218 - 24
153ARGARGPROPRO5CC6 - 1218 - 24
163ARGARGPROPRO5DD6 - 1218 - 24
173ARGARGPROPRO5EE6 - 1218 - 24
183ARGARGPROPRO5FF6 - 1218 - 24
194VALVALPHEPHE2AA13 - 2125 - 33
204VALVALPHEPHE2BB13 - 2125 - 33
214VALVALPHEPHE2CC13 - 2125 - 33
224VALVALPHEPHE2DD13 - 2125 - 33
234VALVALPHEPHE2EE13 - 2125 - 33
244VALVALPHEPHE2FF13 - 2125 - 33
255VALVALARGARG5AA22 - 3534 - 47
265VALVALARGARG5BB22 - 3534 - 47
275VALVALARGARG5CC22 - 3534 - 47
285VALVALARGARG5DD22 - 3534 - 47
295VALVALARGARG5EE22 - 3534 - 47
305VALVALARGARG5FF22 - 3534 - 47
316ARGARGILEILE2AA36 - 4048 - 52
326ARGARGILEILE2BB36 - 4048 - 52
336ARGARGILEILE2CC36 - 4048 - 52
346ARGARGILEILE2DD36 - 4048 - 52
356ARGARGILEILE2EE36 - 4048 - 52
366ARGARGILEILE2FF36 - 4048 - 52
377SERSERLYSLYS5AA41 - 4453 - 56
387SERSERLYSLYS5BB41 - 4453 - 56
397SERSERLYSLYS5CC41 - 4453 - 56
407SERSERLYSLYS5DD41 - 4453 - 56
417SERSERLYSLYS5EE41 - 4453 - 56
427SERSERLYSLYS5FF41 - 4453 - 56
438GLYGLYMSEMSE2AA45 - 7057 - 82
448GLYGLYMSEMSE2BB45 - 7057 - 82
458GLYGLYMSEMSE2CC45 - 7057 - 82
468GLYGLYMSEMSE2DD45 - 7057 - 82
478GLYGLYMSEMSE2EE45 - 7057 - 82
488GLYGLYMSEMSE2FF45 - 7057 - 82
499MSEMSEASPASP5AA71 - 7683 - 88
509MSEMSEASPASP5BB71 - 7683 - 88
519MSEMSEASPASP5CC71 - 7683 - 88
529MSEMSEASPASP5DD71 - 7683 - 88
539MSEMSEASPASP5EE71 - 7683 - 88
549MSEMSEASPASP5FF71 - 7683 - 88
5510LYSLYSSERSER2AA77 - 17989 - 191
5610LYSLYSSERSER2BB77 - 17989 - 191
5710LYSLYSSERSER2CC77 - 17989 - 191
5810LYSLYSSERSER2DD77 - 17989 - 191
5910LYSLYSSERSER2EE77 - 17989 - 191
6010LYSLYSSERSER2FF77 - 17989 - 191
6111ARGARGARGARG5AA180 - 185192 - 197
6211ARGARGARGARG5BB180 - 185192 - 197
6311ARGARGARGARG5CC180 - 185192 - 197
6411ARGARGARGARG5DD180 - 185192 - 197
6511ARGARGARGARG5EE180 - 185192 - 197
6611ARGARGARGARG5FF180 - 185192 - 197
6712VALVALPROPRO2AA186 - 216198 - 228
6812VALVALPROPRO2BB186 - 216198 - 228
6912VALVALPROPRO2CC186 - 216198 - 228
7012VALVALPROPRO2DD186 - 216198 - 228
7112VALVALPROPRO2EE186 - 216198 - 228
7212VALVALPROPRO2FF186 - 216198 - 228
7313VALVALLEULEU5AA217 - 265229 - 277
7413VALVALLEULEU5BB217 - 265229 - 277
7513VALVALLEULEU5CC217 - 265229 - 277
7613VALVALLEULEU5DD217 - 265229 - 277
7713VALVALLEULEU5EE217 - 265229 - 277
7813VALVALLEULEU5FF217 - 265229 - 277
7914ALAALALEULEU2AA266 - 282278 - 294
8014ALAALALEULEU2BB266 - 282278 - 294
8114ALAALALEULEU2CC266 - 282278 - 294
8214ALAALALEULEU2DD266 - 282278 - 294
8314ALAALALEULEU2EE266 - 282278 - 294
8414ALAALALEULEU2FF266 - 282278 - 294
8515LYSLYSARGARG5AA283 - 284295 - 296
8615LYSLYSARGARG5BB283 - 284295 - 296
8715LYSLYSARGARG5CC283 - 284295 - 296
8815LYSLYSARGARG5DD283 - 284295 - 296
8915LYSLYSARGARG5EE283 - 284295 - 296
9015LYSLYSARGARG5FF283 - 284295 - 296
9116MNMNUNLUNL2AG - J300 - 600
9216MNMNUNLUNL2BL - N300 - 600
9316MNMNUNLUNL2CR - U300 - 600
9416MNMNUNLUNL2DX - Z300 - 600
9516MNMNUNLUNL2ECA - FA300 - 600
9616MNMNUNLUNL2FJA - MA300 - 600
詳細BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 6 CHAIN(S). SEE FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THERE ARE TWO TRIMERS PACKED IN THE ASYMMETRIC UNIT AS AN APPARENT D3 HEXAMER. THE PACKING INTERACTION BETWEEN THE TRIMERS IS MEDIATED BY THE PURIFICATION TAGS AND 6 MN IONS (ASSIGNED RESIDUE NUMBER 300) FROM EACH MONOMER. ASSIGNMENT OF THE C3 TRIMER AS THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IS BASED ON THE FACT THAT ANOTHER CRYSTAL WITHOUT MN CONTAINS THE TRIMER AND NOT THE HEXAMER AND THAT THE PRIMARY INTERACTION BETWEEN TRIMERS INVOLVES THE PURIFICATION TAG. GENERATING THE BIOMOLECULE COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS GIVEN BELOW. BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN. BIOMOLECULE: 1 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C BIOMT1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 BIOMT2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 BIOMT3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 BIOMOLECULE: 2 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: D, E, F BIOMT1 2 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 BIOMT2 2 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 BIOMT3 2 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000

-
要素

#1: タンパク質
conserved hypothetical protein TM1464


分子量: 33717.480 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: possibly involved in carbohydrate metabolism
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
株: MSB8 / 遺伝子: TM1464 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X1H5
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 984 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.0640.36
2237.91
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 7.4
詳細: 7% PEG 1000, 0.045M HEPES_Na, 0.055M HEPES, 0.01M MANGANESE (II) CHLORIDE, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.2.111
シンクロトロンALS 8.2.221.0000, 0.9797, 0.9795
検出器
タイプID検出器日付
ADSC1CCD2003年10月12日
ADSC2CCD2003年10月12日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Double Crystal Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double Crystal Si(111)MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97971
30.97951
反射解像度: 1.9→75.23 Å / Num. obs: 130700 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 32.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.533 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 9022 / % possible all: 93.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA4.2)データスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
REFMAC5.2.0000精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→75.23 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 6.256 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.144 / ESU R Free: 0.134
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) IS BOUND TO EACH MONOMER. THE LIGAND HAS A HEAVIER ATOM AT ONE END WHOSE GEOMETRY IS CONSISTENT WITH A PHOSPHATE OR ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. AN UNKNOWN LIGAND (UNL) IS BOUND TO EACH MONOMER. THE LIGAND HAS A HEAVIER ATOM AT ONE END WHOSE GEOMETRY IS CONSISTENT WITH A PHOSPHATE OR SULFATE. THE ELECTRON DENSITY SUGGESTS THE LIGAND MAY BE A GLYCEROL-3- PHOSPHATE ANALOG. HOWEVER, THE UNL IS LARGER THAN GLYCEROL- 3-PHOSPHATE WITH DENSITY EXTENDING BEYOND THE CARBON 1 ATOM OF GLYCEROL-3-PHOSPHATE. THE MANGANESE ASSIGNMENT HAS BEEN MADE BASED ON ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER, X-RAY FLUORESCENCE, GEOMETRY AND THE ABSENCE OF SIMILAR PEAKS IN ANOTHER CRYSTAL FORM WITHOUT MANGANESE ADDED. THERE ARE 12 WELL RESOLVED MN IONS, ONE ASSOCIATED WITH THE UNL AND ONE ASSOCIATED WITH THE PURIFICATION TAG OF EACH MONOMER. THERE ARE 4 MN IONS MODELED IN THE SOLVENT THAT ARE LIKELY ONLY PARTIALLY OCCUPIED. THERE IS EXTRA DENSITY AROUND ILE 85, IN CHAINS A, E AND F, THAT IS NOT FULLY ACCOUNTED FOR WITH THE MODELED ALTERNATE CONFORMATIONS. ELEVEN MOLECULES OF 1,2 ETHANEDIOL, USED FOR CRYSTAL CRYOPROTECTION, WERE MODELED IN THE SOLVENT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19959 6577 5 %RANDOM
Rwork0.15384 ---
obs0.15618 124050 98.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.631 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å20 Å2
2---0.64 Å20 Å2
3---0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→75.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13623 0 138 984 14745
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02214126
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0213868
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5141.99619042
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.846332234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.83951812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.36323.692558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.69152802
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.16515113
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.22281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215200
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022621
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.22764
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1750.214251
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.28586
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.0530.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2590.245
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1890.220
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.05839104
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.66833615
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.688514330
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.30885478
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.294114679
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1176tight positional0.10.1
2B1176tight positional0.080.1
3C1176tight positional0.070.1
4D1176tight positional0.070.1
5E1176tight positional0.110.1
6F1176tight positional0.070.1
1A2291medium positional0.360.7
2B2291medium positional0.330.7
3C2291medium positional0.320.7
4D2291medium positional0.270.7
5E2291medium positional0.340.7
6F2291medium positional0.310.7
1A743loose positional0.725
2B743loose positional0.875
3C743loose positional0.755
4D743loose positional0.825
5E743loose positional1.225
6F743loose positional0.625
1A1176tight thermal0.621
2B1176tight thermal0.521
3C1176tight thermal0.581
4D1176tight thermal0.571
5E1176tight thermal0.651
6F1176tight thermal0.561
1A2291medium thermal1.684
2B2291medium thermal1.394
3C2291medium thermal1.634
4D2291medium thermal1.544
5E2291medium thermal2.024
6F2291medium thermal1.654
1A743loose thermal3.2610
2B743loose thermal2.5910
3C743loose thermal2.8710
4D743loose thermal2.8910
5E743loose thermal3.4810
6F743loose thermal2.9810
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 480 5.33 %
Rwork0.216 8532 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.52570.05620.76821.27060.08311.32560.071-0.2943-0.09410.1576-0.0573-0.05910.173-0.1809-0.0136-0.1532-0.04790.022-0.07880.008-0.117920.379-20.60325.513
21.2407-0.41180.27281.009-0.3180.81070.0493-0.03530.1517-0.0274-0.0473-0.2278-0.05070.0609-0.002-0.1957-0.03080.0396-0.1362-0.0173-0.063432.505-8.07316.97
31.7353-0.548-0.18012.2695-0.60092.10960.1824-0.05280.73530.05540.0901-0.24-0.6375-0.0103-0.27250.03460.00840.1613-0.115-0.03010.192416.77120.52312.835
41.1875-0.0895-0.23322.271-0.04131.28120.17660.33440.4504-0.4905-0.0469-0.1888-0.2519-0.0017-0.12970.05220.04390.1696-0.0530.11570.04417.07413.321-5.087
51.59220.54330.12151.79760.33370.4946-0.01340.31030.1653-0.22490.01320.2858-0.0056-0.12340.0002-0.06250.0207-0.03250.01970.0287-0.0913-6.239-10.348-7.364
61.98850.49450.43940.99250.30330.91680.03420.3402-0.1669-0.24830.0562-0.04950.09620.0923-0.0904-0.05710.03060.0111-0.0366-0.054-0.134310.243-20.675-6.03
71.1125-0.05270.35313.5768-0.09831.30460.01270.33230.0904-0.7635-0.12190.283-0.1627-0.17490.10920.02810.0504-0.0628-0.0391-0.0064-0.144-26.7089.15210.66
81.1590.07940.09821.48840.25961.2547-0.00230.01210.2478-0.1633-0.09290.1719-0.1923-0.15050.0952-0.13040.0504-0.0241-0.1357-0.0151-0.1226-27.45718.88927.514
92.7860.92592.2152.46082.17643.38650.6214-0.0869-0.95370.78430.0719-0.4261.09850.0956-0.69320.22770.0578-0.2739-0.11720.02790.1602-11.86-23.32934.953
101.88550.0280.90872.07361.32121.84310.2271-0.278-0.3750.4466-0.16520.18040.5069-0.3209-0.0619-0.0442-0.0874-0.0088-0.08990.0439-0.0624-29.288-15.18832.696
111.1439-0.13180.36861.36610.39912.77410.088-0.08990.3020.13170.1163-0.366-0.22230.6322-0.2043-0.136-0.0364-0.00060.0221-0.0826-0.02111.78916.80342.443
120.92710.25330.24761.01851.06922.16790.1114-0.2037-0.01830.39040.0666-0.14830.38080.1464-0.178-0.03930.0208-0.0657-0.0498-0.0061-0.1659-9.1754.54352.683
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA-7 - 1105 - 122
21AG300
32AA111 - 284123 - 296
42AH400
52AW600
63BB-7 - 1105 - 122
73BI300
84BB111 - 284123 - 296
94BJ400
104BX600
115CC-7 - 1105 - 122
125CK300
136CC111 - 284123 - 296
146CL400
156CY600
167DD-7 - 1105 - 122
177DM300
188DD111 - 284123 - 296
198DN400
208DZ600
219EE-7 - 1105 - 122
229EO300
2310EE111 - 284123 - 296
2410EP400
2510EAA600
2611FF-7 - 1105 - 122
2711FQ300
2812FF111 - 284123 - 296
2912FR400
3012FBA600

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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