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- PDB-1vk9: CRYSTAL STRUCTURE OF A DUF1893 family protein (TM1506) FROM THERM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vk9
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A DUF1893 family protein (TM1506) FROM THERMOTOGA MARITIMA AT 2.70 A RESOLUTION
要素conserved hypothetical protein TM1506
キーワードUNKNOWN FUNCTION / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Hypothetical protein TM1506 / Protein of unknown function DUF1893, TM1506-like / Hypothetical protein TM1506 / Domain of unknown function (DUF1893) / Cytidine Deaminase; domain 2 / Cytidine deaminase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Unknown ligand / DUF1893 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: Crystal structure of an ADP-ribosylated protein with a cytidine deaminase-like fold, but unknown function (TM1506), from Thermotoga maritima at 2.70 A resolution.
著者: Xu, Q. / Kozbial, P. / McMullan, D. / Krishna, S.S. / Brittain, S.M. / Ficarro, S.B. / DiDonato, M. / Miller, M.D. / Abdubek, P. / Axelrod, H.L. / Chiu, H.J. / Clayton, T. / Duan, L. / ...著者: Xu, Q. / Kozbial, P. / McMullan, D. / Krishna, S.S. / Brittain, S.M. / Ficarro, S.B. / DiDonato, M. / Miller, M.D. / Abdubek, P. / Axelrod, H.L. / Chiu, H.J. / Clayton, T. / Duan, L. / Elsliger, M.A. / Feuerhelm, J. / Grzechnik, S.K. / Hale, J. / Han, G.W. / Jaroszewski, L. / Klock, H.E. / Morse, A.T. / Nigoghossian, E. / Paulsen, J. / Reyes, R. / Rife, C.L. / van den Bedem, H. / White, A. / Hodgson, K.O. / Wooley, J. / Deacon, A.M. / Godzik, A. / Lesley, S.A. / Wilson, I.A.
履歴
登録2004年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 999SEQUENCE FOR THE VAL/MET CONFLICT AT RESIDUE 1: THIS GENE USES AN ALTERNATE INITIATION CODON THAT ...SEQUENCE FOR THE VAL/MET CONFLICT AT RESIDUE 1: THIS GENE USES AN ALTERNATE INITIATION CODON THAT RESULTS IN A VALINE AT POSITION 1 WHEN EXPRESSED AS A FUSION.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein TM1506
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,8268
ポリマ－17,4341
非ポリマー3927
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: conserved hypothetical protein TM1506
ヘテロ分子

A: conserved hypothetical protein TM1506
ヘテロ分子

A: conserved hypothetical protein TM1506
ヘテロ分子

A: conserved hypothetical protein TM1506
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,30532
ポリマ－69,7354
非ポリマー1,57028
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+2/31
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+2/31
Buried area14720 Å2
ΔGint-950 kcal/mol
Surface area25880 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)132.891, 132.891, 66.379
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-145-

ZN

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要素

#1: タンパク質 conserved hypothetical protein TM1506


分子量: 17433.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TM1506 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X1J4
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.49 %
結晶化温度: 277 K
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop
pH: 5.8
詳細: 40% PEG-600, 0.1M Imidazole pH 8.0, 0.2M Zn(OAc)2, pH 5.8, VAPOR DIFFUSION,SITTING DROP,NANODROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 0.9796, 1.0332, 0.9795
検出器タイプ: ADSC / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月12日
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97961
21.03321
30.97951
反射解像度: 2.7→66.38 Å / Num. obs: 9700 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 75.49 Å2 / Rsym value: 0.086 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / 冗長度: 4.9 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 569 / Rsym value: 0.548 / % possible all: 78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA4.2)データスケーリング
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
SOLOMON位相決定
REFMAC5.1.24精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→57.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 8.772 / SU ML: 0.168 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.252
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: THERE ARE UNEXPLAINED ELECTRON DENSITY NEAR HIS -5, HIS 0, SER 31, GLU 126, GLU 127. AN UNKNOWN ENTITY WAS PRESENT IN THE ACTIVE SITE, IT MAY CONTAIN FRAGMENTS SUCH AS A SUGAR, A METAL AND A ...詳細: THERE ARE UNEXPLAINED ELECTRON DENSITY NEAR HIS -5, HIS 0, SER 31, GLU 126, GLU 127. AN UNKNOWN ENTITY WAS PRESENT IN THE ACTIVE SITE, IT MAY CONTAIN FRAGMENTS SUCH AS A SUGAR, A METAL AND A PHOSPHORYL GROUP, ACCORDING TO DENSITY MAP. THE METALS WERE MODELLED AS ZINC SINCE THE CRYSTAL WAS GROWN IN 0.2M ZINC BUFFER. LYS -7 FROM AN ADJACENT MOLECULE IN THE CRYSTAL IS OBSERVED TO PARTICIPATE IN THE COORDINATION OF ZN 5 IN THE DENSITY MAP. IT IS SUSPICIOUS AND COULD BE AN ARTIFACT OF THE LIMITED RESOLUTION.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25083 465 4.8 %RANDOM
Rwork0.20579 ---
obs0.20789 9155 96.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.913 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20.21 Å20 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----0.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→57.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1151 0 35 9 1195
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0211176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5041.9761577
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5235146
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02846
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3120.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2180.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2470.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1430.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7583732
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.42251177
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.1098444
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.81711400
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.456 52 5.54 %
Rwork0.334 887 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.8079-1.4426-0.92932.34520.15551.81690.0888-1.235-0.08780.16230.13790.2366-0.08980.0375-0.22660.1866-0.07280.02250.57880.01660.218717.97762.10437.958
28.87929.686611.94165.70716.19620.3174-0.3049-0.67620.08620.5837-0.07790.0819-0.6669-0.16240.38280.10250.0730.07810.15460.03690.06297.24467.39341.783
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL / Auth asym-ID: A

IDRefine TLS-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11A-10 - 1362 - 148
22H2011

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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