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万見
- PDB-1vjs: STRUCTURE OF ALPHA-AMYLASE PRECURSOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vjs
タイトルSTRUCTURE OF ALPHA-AMYLASE PRECURSOR
要素ALPHA-AMYLASE
キーワードHYDROLASE / GLYCOSIDASE / CARBOHYDRATE METABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-amylase / alpha-amylase activity / carbohydrate metabolic process / calcium ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #140 / Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #140 / Alpha-amylase, thermostable / Alpha-amylase C-terminal, prokaryotic / Alpha-amylase C-terminal / Alpha amylase, catalytic domain / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Glycosyl hydrolase, all-beta / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Bacillus licheniformis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Song, H.K. / Hwang, K.Y. / Chang, C. / Suh, S.W.
引用
ジャーナル: Mol.Cell / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of thermostable alpha-amylase from Bacillus licheniformis refined at 1.7 A resolution
著者: Hwang, K.Y. / Song, H.K. / Chang, C. / Lee, J. / Lee, S.Y. / Kim, K.K. / Choe, S. / Sweet, R.M. / Suh, S.W.
#1: ジャーナル: Arch.Biochem.Biophys. / 年: 1991
タイトル: Crystallization and a Preliminary X-Ray Crystallographic Study of Alpha-Amylase from Bacillus Licheniformis
著者: Lee, S.Y. / Kim, S. / Sweet, R.M. / Suh, S.W.
履歴
登録1996年10月2日処理サイト: BNL
改定 1.01997年3月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-AMYLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2981
ポリマ－55,2981
非ポリマー00
水5,224290
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.900, 119.900, 85.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-AMYLASE / BLA


分子量: 55297.926 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bacillus licheniformis (バクテリア) / 株: BACILLUS LICHENIFORMIS / 参照: UniProt: P06278, alpha-amylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Lee, S.Y., (1991) Arch.Biochem.Biophys., 291, 255. / PH range low: 6.8 / PH range high: 6.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.0 mg/mlenzyme1drop
21.0 Mammonium sulfate1reservoir
30.10 MADA1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1.1
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年6月30日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 60922 / % possible obs: 88.6 % / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / Num. measured all: 504225

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
WEISデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.7→8 Å / σ(F): 2
詳細: TYR 150, WHICH IS WELL DEFINED IN THE ELECTRON DENSITY, IS IN THE DISALLOWED REGION IN THE RAMACHANDRAN PLOT.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.226 -10 %
Rwork0.199 --
obs0.199 58601 -
原子変位パラメータBiso mean: 30.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3800 0 0 290 4090
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.72
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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