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- PDB-1vhr: HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vhr
タイトルHUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE
要素HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE VHR
キーワードHYDROLASE / PROTEIN DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE
機能・相同性
機能・相同性情報


receptor signaling protein tyrosine kinase inhibitor activity / MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of T cell activation / positive regulation of focal adhesion disassembly / ERKs are inactivated / dephosphorylation / negative regulation of JNK cascade / regulation of focal adhesion assembly ...receptor signaling protein tyrosine kinase inhibitor activity / MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of T cell activation / positive regulation of focal adhesion disassembly / ERKs are inactivated / dephosphorylation / negative regulation of JNK cascade / regulation of focal adhesion assembly / motile cilium / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / immunological synapse / cytoskeletal protein binding / negative regulation of MAPK cascade / protein-tyrosine-phosphatase / positive regulation of mitotic cell cycle / protein tyrosine phosphatase activity / protein tyrosine kinase binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / negative regulation of cell migration / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cytoskeleton / protein kinase binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / MIR SOFTWARE USED : PHASES STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT: NULL / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Yuvaniyama, J. / Denu, J.M. / Dixon, J.E. / Saper, M.A.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the dual specificity protein phosphatase VHR.
著者: Yuvaniyama, J. / Denu, J.M. / Dixon, J.E. / Saper, M.A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: The Purification and Characterization of a Human Dual-Specific Protein Tyrosine Phosphatase
著者: Denu, J.M. / Zhou, G. / Wu, L. / Zhao, R. / Yuvaniyama, J. / Saper, M.A. / Dixon, J.E.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: The Catalytic Role of Cys124 in the Dual Specificity Phosphatase Vhr
著者: Zhou, G. / Denu, J.M. / Wu, L. / Dixon, J.E.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1992
タイトル: Expression Cloning of a Human Dual-Specificity Phosphatase
著者: Ishibashi, T. / Bottaro, D.P. / Chan, A. / Miki, T. / Aaronson, S.A.
履歴
登録1996年2月20日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE VHR
B: HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE VHR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0754
ポリマ－40,7402
非ポリマー3342
水2,540141
1
A: HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE VHR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6082
ポリマ－20,3701
非ポリマー2381
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE VHR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,4662
ポリマ－20,3701
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.148, 60.040, 52.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.35, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.962481, -0.060958, -0.264412), (-0.050633, 0.997671, -0.045694), (0.266582, -0.030591, -0.963327)
ベクター: 28.16632, 29.73183, 25.95833)

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要素

#1: タンパク質 HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE VHR / VHR


分子量: 20370.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: ORIGINAL GENE GDB\:DUSP3; VHR, CHROMOSOME MAP POSITION 17Q21
プラスミド: PT7-7-VHR / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P51452, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: THE FULL-LENGTH VHR (RESIDUES 2 - 185) WAS CRYSTALLIZED AT A CONCENTRATION OF 5-6 MG/ML WITH 14% POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 22.5 MM LITHIUM SULFATE, 50 MM HEPES PH 7.0, AND 0.05% BETA- ...詳細: THE FULL-LENGTH VHR (RESIDUES 2 - 185) WAS CRYSTALLIZED AT A CONCENTRATION OF 5-6 MG/ML WITH 14% POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 22.5 MM LITHIUM SULFATE, 50 MM HEPES PH 7.0, AND 0.05% BETA-MERCAPTOETHANOL IN A HANGING DROP OF 20 MICROLITERS. THE DROP WAS EQUILIBRATED AGAINST 1 ML OF TWICE THE CONCENTRATION OF PRECIPITANT SOLUTION AT 23 DEGREE CELSIUS., vapor diffusion - hanging drop, temperature 296K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mg/mlVHR1drop
210-15 %PEG40001drop
322 mM1dropLi2SO4
40.1 %beta-mercaptoethanol1drop
550 mMHEPES1drop
6precipitant1reservoirtwice the concentration

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年11月27日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→90 Å / Num. obs: 18952 / % possible obs: 86.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.055
反射
*PLUS
Num. measured all: 41078

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MADNESデータ削減
XDSデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: MIR SOFTWARE USED : PHASES STARTING MODEL FOR MOLECULAR REPLACEMENT: NULL
解像度: 2.1→10 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 -9.96 %
Rwork0.176 --
obs0.176 18746 86.4 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2768 0 20 141 2929
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.654
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.72
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.87
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.72
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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