[日本語] English
万見
- PDB-1vfr: THE MAJOR NAD(P)H:FMN OXIDOREDUCTASE FROM VIBRIO FISCHERI -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vfr
タイトルTHE MAJOR NAD(P)H:FMN OXIDOREDUCTASE FROM VIBRIO FISCHERI
要素NAD(P)H\:FMN OXIDOREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NAD(P)H / FMN / VIBRIO FISCHERI / BIOLUMINESCENCE
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; その他が電子受容体 / bioluminescence / oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Oxygen-insensitive NAD(P)H nitroreductase NfsB-like / NADH Oxidase / NADH Oxidase / Nitroreductase / Nitroreductase family / Nitroreductase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Major NAD(P)H-flavin oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Aliivibrio fischeri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Koike, H. / Sasaki, H. / Kobori, T. / Zenno, S. / Saigo, K. / Murphy, M.E.P. / Adman, E.T. / Tanokura, M.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: 1.8 A crystal structure of the major NAD(P)H:FMN oxidoreductase of a bioluminescent bacterium, Vibrio fischeri: overall structure, cofactor and substrate-analog binding, and comparison ...タイトル: 1.8 A crystal structure of the major NAD(P)H:FMN oxidoreductase of a bioluminescent bacterium, Vibrio fischeri: overall structure, cofactor and substrate-analog binding, and comparison with related flavoproteins.
著者: Koike, H. / Sasaki, H. / Kobori, T. / Zenno, S. / Saigo, K. / Murphy, M.E. / Adman, E.T. / Tanokura, M.
#1: ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of the Major Nad(P)H: Fmn Oxidoreductase of Vibrio Fischeri Atcc 7744
著者: Koike, H. / Sasaki, H. / Tanokura, M. / Zenno, S. / Saigo, K.
履歴
登録1998年1月9日処理サイト: BNL
改定 1.01999年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H\:FMN OXIDOREDUCTASE
B: NAD(P)H\:FMN OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4254
ポリマ－49,5122
非ポリマー9132
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8780 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area17310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.600, 63.300, 74.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.00, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.408754, 0.030328, 0.912141), (-0.017024, -0.999527, 0.025604), (0.912486, -0.005062, 0.409077)
ベクター: 71.27158, 31.34125, -46.42405)

-
要素

#1: タンパク質 NAD(P)H\:FMN OXIDOREDUCTASE / FRASE I / FMN REDUCTASE


分子量: 24755.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aliivibrio fischeri (バクテリア)
プラスミド: PUC18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM 105
参照: UniProt: P46072, 酸化還元酵素; その他が電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 % / 解説: DATA WERE COLLECTED USING THE WEISSENBERG METHOD
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
230 %(w/v)PEG40001reservoir
30.2 Msodium acetate1reservoir
40.1 mMFMN1reservoir
5100 mMTris-HCl1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 285 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6B / 波長: 1
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年4月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 1.8 Å / Num. obs: 40445 / % possible obs: 91.3 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 28.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル解像度: 1.79→1.88 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.297 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 74.4
反射
*PLUS
Num. obs: 39895 / Num. measured all: 180543

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
WEISデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.8→10 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 2319 4.9 %SHELLS
Rwork0.187 ---
obs0.187 43159 91.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3468 0 62 183 3713
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.62
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.83
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.33
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 285 5.3 %
Rwork0.27 3819 -
obs--76.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.83
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.33
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.27

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る