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万見
- PDB-1vdr: DIHYDROFOLATE REDUCTASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1vdr
タイトルDIHYDROFOLATE REDUCTASE
要素DIHYDROFOLATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / DIHYDROFOLATE REDUCTASE / HALOPHILIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Dihydrofolate reductase HdrA
類似検索 - 構成要素
生物種Haloferax volcanii (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Pieper, U. / Herzberg, O.
引用ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Structural features of halophilicity derived from the crystal structure of dihydrofolate reductase from the Dead Sea halophilic archaeon, Haloferax volcanii.
著者: Pieper, U. / Kapadia, G. / Mevarech, M. / Herzberg, O.
履歴
登録1997年11月30日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
B: DIHYDROFOLATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2815
ポリマ－35,9962
非ポリマー2853
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.870, 59.450, 78.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.80, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROFOLATE REDUCTASE / DHFR


分子量: 17997.822 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: FORMERLY HALOBACTERIUM VOLCANII / 由来: (天然) Haloferax volcanii (古細菌) / 参照: UniProt: P15093, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.91 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 2.4M PHOSPHATE BUFFER (PH 7.8-8.0), 0.25-0.5% PEG 1000 AND 2MM METHOTREXATE. THE DROPS CONTAINED EQUAL VOLUMES OF RESERVOIR ...詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. THE RESERVOIR SOLUTION CONTAINED 2.4M PHOSPHATE BUFFER (PH 7.8-8.0), 0.25-0.5% PEG 1000 AND 2MM METHOTREXATE. THE DROPS CONTAINED EQUAL VOLUMES OF RESERVOIR SOLUTION AND 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 0.1M PHOSPHATE BUFFER AT PH7.0., pH 7.9, vapor diffusion - hanging drop
PH範囲: 7.0-8.0
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.4 Mphosphate1reservoir
20.25-0.5 %PEG10001reservoir
32 mMmethotrexate1reservoir
410 mg/mlprotein1drop
50.1 Mphosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1990年1月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 10496 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.55→2.71 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.271 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 89
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XENGENデータ削減
XENGENデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SUPERPOSITION OF 7 MODELS: 4DFR, 5DFR, 6DFR, 7DFR, 8DFR, 3DFR, MODELED HV-DHFR

4dfr

5dfr

6dfr

7dfr

8dfr

3dfr


解像度: 2.55→7 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: THE R-VALUE WITHOUT INCLUDING THE DATA THAT WAS RESERVED FOR THE FREE R CALCULATION THROUGHOUT IS 0.180.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 794 10 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 7800 75 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2406 0 15 80 2501
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.3
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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