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- PDB-1v7o: Alanyl-tRNA synthetase editing domain homologue protein from Pyro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v7o
タイトルAlanyl-tRNA synthetase editing domain homologue protein from Pyrococcus horikoshii
要素alanyl-tRNA synthetase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


aminoacyl-tRNA ligase activity / tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Replication Terminator Protein; Chain A, domain 2 - #20 / Threonyl-trna Synthetase; Chain A, domain 2 / Replication Terminator Protein; Chain A, domain 2 / Threonyl-tRNA Synthetase; Chain A, domain 2 / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, SAD / Threonyl and Alanyl tRNA synthetase second additional domain / Threonyl/alanyl tRNA synthetase, class II-like, putative editing domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alanyl-tRNA editing protein AlaX-S
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.62 Å
データ登録者Okada, A. / Yao, M. / Sokabe, M. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / : 2005
タイトル: Molecular basis of alanine discrimination in editing site
著者: Sokabe, M. / Okada, A. / Yao, M. / Nakashima, T. / Tanaka, I.
履歴
登録2003年12月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alanyl-tRNA synthetase
B: alanyl-tRNA synthetase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7902
ポリマ-38,7902
非ポリマー00
1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.191, 88.741, 110.122
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 alanyl-tRNA synthetase


分子量: 19394.898 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / : OT3 / 遺伝子: PH0574 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: O58307
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: PEG 4000, Tris, MPD, pH 8.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8.6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MTris-HCl1reservoirpH8.6
224 %(w/v)PEG40001reservoir
33 %(v/v)MPD1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 0.9797, 0.9800, 0.9000
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月18日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97971
20.981
30.91
反射解像度: 2.62→50 Å / Num. obs: 10576 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 52.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 2.62→2.71 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Num. unique all: 1007 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.62→15 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.273 681 6.5 %random
Rwork0.235 ---
all-10576 --
obs-10472 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: throughout / Bsol: 41.1 Å2 / ksol: 0.32 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.8 Å20 Å20 Å2
2--4.4 Å20 Å2
3---3.4 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.456 Å0.363 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.494 Å0.331 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.62→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2513 0 0 107 2620
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.869
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.952
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.95
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.16
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.35
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINT FOR MAIN CHAIN / Weight position: 3
LS精密化 シェル解像度: 2.62→2.82 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 88 4.3 %
Rwork0.293 1887 -
obs-1975 96.3 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.869
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.952

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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