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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1v6h | ||||||
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タイトル | The Trimeric Structure Of Divalent Cation Tolerance Protein CutA1 From Thermus Thermophilus HB8 | ||||||
![]() | Divalent Cation Tolerance Protein CutA1 | ||||||
![]() | STRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / CutA / Copper Tolerance / Trimer / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI | ||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bagautdinov, B. / Tahirov, T.H. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The structures of the CutA1 proteins from Thermus thermophilus and Pyrococcus horikoshii: characterization of metal-binding sites and metal-induced assembly. 著者: Bagautdinov, B. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 80.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 60.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | The biological assembly is a trimer. The biological unit is identical to the asymmetric unit. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11635.439 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: CutA / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.61 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.1 詳細: PEG 20K 16.5% w/w, HEPES 0.1M, 10% w/w of glycerol was added for cryoprotection, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年7月9日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 24112 / Num. obs: 23582 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Net I/σ(I): 17.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.99 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.299 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Num. unique all: 2680 / % possible all: 90.4 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1NZA 解像度: 1.9→29.2 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 28.65 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.2 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.9→1.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.029
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