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万見
- PDB-1v34: Crystal structure of Pyrococcus horikoshii DNA primase-UTP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v34
タイトルCrystal structure of Pyrococcus horikoshii DNA primase-UTP complex
要素DNA primase small subunit
キーワードTRANSFERASE / Nucleotidyl transferase / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA primase activity / primosome complex / DNA-directed RNA polymerase complex / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DNA primase S; domain 2 / DNA primase small subunit PriS / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle ...DNA primase S; domain 2 / DNA primase small subunit PriS / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, PRIM domain / DNA primase, small subunit, eukaryotic/archaeal / DNA primase, small subunit / DNA primase small subunit / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / DNA primase small subunit PriS
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ito, N. / Nureki, O. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / Hanaoka, F. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: Genes Cells / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the Pyrococcus horikoshii DNA primase-UTP complex: implications for the mechanism of primer synthesis.
著者: Ito, N. / Nureki, O. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / Hanaoka, F.
履歴
登録2003年10月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA primase small subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,1933
ポリマ－42,6431
非ポリマー5502
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.386, 76.386, 128.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 DNA primase small subunit / DNA primase 41 kDa subunit / p41


分子量: 42643.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / プラスミド: PET 15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CODON PLUS
参照: UniProt: O57934, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-UTP / URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP


分子量: 484.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N2O15P3 / コメント: UTP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, AMMONIUM SULFATE, POTASSIUM PHOSPHATE, SODIUM CACODYLATE, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
16-10 mg/mlprotein1drop
210.5 %PEG80001reservoir
310 mMammonium sulfate1reservoir
422.5 mMpotassium phosphate1reservoirpH7
55 mMsodium phosphate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 12107 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 42.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rmerge(I) obs: 0.258 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1156 / % possible all: 95.8
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.8 % / Rmerge(I) obs: 0.251

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2623 599 4.8 %RANDOM
Rwork0.2101 ---
all-12408 --
obs-11674 89.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.224 Å2-10.17 Å20 Å2
2---3.823 Å20 Å2
3---6.047 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2857 0 30 21 2908
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006977
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35818
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.94829
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79162
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 61 5.6 %
Rwork0.295 1029 -
obs--90.16 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.264 / Rfactor Rwork: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.358
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.94829
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79162

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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