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万見
- PDB-1v1r: CROSSTALK BETWEEN COFACTOR BINDING AND THE PHOSPHORYLATION LOOP C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v1r
タイトルCROSSTALK BETWEEN COFACTOR BINDING AND THE PHOSPHORYLATION LOOP CONFORMATION IN THE BCKD MACHINE
要素(2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / KETOACID DEHYDROGENASE / MULTI-ENZYME COMPLEX / ACYLATION / OXIDATIVE DECARBOXYLATION / MAPLE SYRUP URINE DISEASE / THIAMIN DIPHOSPHATE / PHOSPHORYLATION / FLAVOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


: / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) activity / : / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / carboxy-lyase activity / response to glucocorticoid / response to cAMP ...: / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) activity / : / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / carboxy-lyase activity / response to glucocorticoid / response to cAMP / response to nutrient / lipid metabolic process / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains ...Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit alpha, mitochondrial / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Li, J. / Wynn, R.M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Karthikeyan, S. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Cross-Talk between Thiamin Diphosphate Binding and Phosphorylation Loop Conformation in Human Branched-Chain {Alpha}-Keto Acid Decarboxylase/Dehydrogenase
著者: Li, J. / Wynn, R.M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Karthikeyan, S. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Roles of His291-Alpha and His146-Beta in the Reductive Acylation Reaction Catalyzed by Human Branched-Chain Alpha-Ketoacid Dehydrogenase: Refined Phosphorylation Loop Structure in the Active Site
著者: Wynn, R. / Machius, M. / Chuang, J. / Li, J. / Tomchick, D. / Chuang, D.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Roles of Active Site and Novel K+ Ion-Binding Site Residues in Human Mitochondrial Branched-Chain Alpha-Ketoacid Decarboxylase/Dehydrogenase
著者: Wynn, R.M. / Ho, R. / Chuang, J.L. / Chuang, D.T.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Human Branched-Chain Alpha-Ketoacid Dehydrogenase and the Molecular Basis of Multienzyme Complex Deficiency in Maple Syrup Urine Disease
著者: Aevarsson, A. / Chuang, J.L. / Wynn, R.M. / Turley, S. / Chuang, D.T. / Hol, W.G.J.
履歴
登録2004年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22011年7月27日Group: Derived calculations / Non-polymer description / Other
改定 1.32019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年9月25日Group: Data collection / Experimental preparation / Other / カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,91712
ポリマ－83,4062
非ポリマー51110
水9,566531
1
A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子

A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)167,83424
ポリマ－166,8134
非ポリマー1,02220
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
Buried area25740 Å2
ΔGint-269.2 kcal/mol
Surface area43480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.135, 145.135, 69.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2106-

HOH

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要素

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2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT / MITOCHONDRIAL PRECURSOR / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 / COMPONENT ALPHA CHAIN / ...MITOCHONDRIAL PRECURSOR / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 / COMPONENT ALPHA CHAIN / BCKDH E1-ALPHA / BCKDE1A


分子量: 45504.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTRC-ALPHA-BETAHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
株 (発現宿主): BL-21 CELLS WITH OVEREXPRESSING GROEL AND GROES
参照: UniProt: P12694, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)
#2: タンパク質 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT / MITOCHONDRIAL PRECURSOR / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 / COMPONENT BETA CHAIN / ...MITOCHONDRIAL PRECURSOR / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 / COMPONENT BETA CHAIN / BCKDH E1-BETA


分子量: 37902.270 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: APO-FORM / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: EXPRESSION SYSTEM USED BL-21 CELLS WITH OVEREXPRESSING GROEL AND GROES
プラスミド: PTRC-ALPHA-BETAHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
株 (発現宿主): BL-21 CELLS WITH OVEREXPRESSING GROEL AND GROES
参照: UniProt: P21953, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)

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非ポリマー , 6種, 541分子

#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 531 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細FUNCTION: THE BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO DEHYDROGENASE COMPLEX CATALYZES THE OVERALL CONVERSION OF ...FUNCTION: THE BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO DEHYDROGENASE COMPLEX CATALYZES THE OVERALL CONVERSION OF ALPHA-KETO ACIDS TO ACYL-COA AND CO(2).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20C VIA THE VAPOR DIFFUSION METHOD BY MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN (20-25 MG/ML IN 50 MM HEPES/NAOH, PH 7.5, 250 MM KCL, 0.5 MM PMSF, 1 MM BENZAMIDINE AND 5% (V/V) ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20C VIA THE VAPOR DIFFUSION METHOD BY MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN (20-25 MG/ML IN 50 MM HEPES/NAOH, PH 7.5, 250 MM KCL, 0.5 MM PMSF, 1 MM BENZAMIDINE AND 5% (V/V) GLYCEROL) WITH WELL SOLUTION (1.4-1.6 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M NA-CITRATE PH 5.8, 20 MM B-MERCAPTOETHANOL). SERIALLY DILUTED CRUSHED CRYSTALS WERE USED FOR MICRO-SEEDING ONE DAY AFTER THE DROPS WERE SET UP. CRYSTALS APPEARED ONE DAY AFTER SEEDING AND GREW TO A MAXIMUM SIZE OF 120 X 800 UM WITHIN 10 DAYS. CRYSTALS WERE STABILIZED FOR 12 HOURS BY TRANSFER TO FRESH WELL SOLUTION. THEY WERE THEN CRYO-PROTECTED BY STEP-WISE TRANSFER INTO CRYO-BUFFER CONTAINING 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM HEPES, PH 7.5, 100 MM NA-CITRATE, PH 5.8, 100 MM KCL, 50 MM DTT AND UP TO 20% (V/V) GLYCEROL. IT WAS FOUND THAT MN2+ IONS COULD REPLACE THE MG2+ REQUIRED FOR THE BINDING OF THDP TO THE ENZYME.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97967
検出器検出器: CCD / 日付: 2002年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97967 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→32.14 Å / Num. obs: 77214 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 18.9
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.835 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OLS

1ols


解像度: 1.8→23.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 2.248 / SU ML: 0.068 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.095 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDERED REGIONS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.183 1472 1.9 %RANDOM
Rwork0.157 ---
obs0.158 75716 98.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→23.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5455 0 24 531 6010
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0215782
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025170
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8061.9477855
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.972312042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5345721
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2831
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.026564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.010.021240
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21274
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.250.26088
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.23286
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1440.27
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1270.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2690.2206
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1790.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1721.53540
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.98125733
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2232242
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1764.52122
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.289 107
Rwork0.244 5447
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1603-0.3795-0.1827-0.9261-0.92434.4168-0.03290.0934-0.0381-0.00830.03810.2385-0.3118-0.2101-0.00520.0558-0.00030.00010.056-0.00010.05646.6281-7.938228.6538
20.1574-0.05370.02910.0823-0.09370.22510.0190.0222-0.0018-0.0028-0.00980.0175-0.0265-0.0122-0.00920.05930.0141-0.00220.0350.0050.060364.83717.16375.9098
30.3745-0.2139-0.09150.1068-0.1525-0.12250.00920.02230.0664-0.0095-0.0473-0.0385-0.09390.08870.03810.043-0.03870.00820.07260.03920.0592101.395518.57496.9886
41.964511.67236.6134-0.6104-0.8025-3.288-0.0065-0.0644-0.0477-0.09450.0413-0.1846-0.2478-0.3265-0.03470.0553-0.0006-0.00030.0561-0.00030.0561104.79589.952621.1447
50000000000000000.0561000.056100.0561105.6025-8.922733.7977
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A14 - 30
2X-RAY DIFFRACTION2A31 - 355
3X-RAY DIFFRACTION3A356 - 400
4X-RAY DIFFRACTION4B1344
5X-RAY DIFFRACTION5B1345

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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