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万見
- PDB-1v1c: Solution Structure of the SH3 domain of Obscurin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v1c
タイトルSolution Structure of the SH3 domain of Obscurin
要素OBSCURIN
キーワードSH3-DOMAIN / MUSCLE / SARCOMERE / ADAPTER / MYOGENESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


: / protein localization to M-band / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / multicellular organism development / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / M band / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / structural constituent of muscle ...: / protein localization to M-band / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / multicellular organism development / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / M band / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / regulation of small GTPase mediated signal transduction / structural constituent of muscle / ankyrin binding / myofibril / sarcomere organization / NRAGE signals death through JNK / RHOQ GTPase cycle / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / RHOA GTPase cycle / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / guanyl-nucleotide exchange factor activity / sarcolemma / Z disc / G alpha (12/13) signalling events / nuclear body / non-specific serine/threonine protein kinase / calmodulin binding / positive regulation of apoptotic process / G protein-coupled receptor signaling pathway / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Obscurin, SH3 domain / IQ calmodulin-binding motif / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site ...Obscurin, SH3 domain / IQ calmodulin-binding motif / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / SH3 Domains / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PH domain / PH domain profile. / Fibronectin type III domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / SH3 type barrels. / Immunoglobulin V-set domain / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Roll / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Obscurin / Obscurin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Pfuhl, M. / Gautel, M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of the SH3 Domain of Obscurin
著者: Pfuhl, M. / Gautel, M.
履歴
登録2004年4月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OBSCURIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,0261
ポリマ－8,0261
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200LEAST RESTRAINT VIOLATION
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 OBSCURIN


分子量: 8026.125 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN RESIDUES 5601-5668 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: MUSCLE / Cell: MYOCYTE / 器官: HEART / プラスミド: PET8C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q96AA2, UniProt: Q5VST9*PLUS
配列の詳細THE FIRST THREE RESIDUES IN THE SEQRES RECORDS BELOW ARE THE REMANENTS OF A TEV CLEAVED HIS TAG AND ...THE FIRST THREE RESIDUES IN THE SEQRES RECORDS BELOW ARE THE REMANENTS OF A TEV CLEAVED HIS TAG AND DO NOT FORM PART OF THE OBSCURIN SH3 DOMAIN

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-RESOLVED NOESY-HSQC
1213D 13C RESOLVED NOESY-HSQC
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED OBSH3

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試料調製

試料状態イオン強度: 200 mM / pH: 5.76 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CNS1.1BRUNGER ET.AL.精密化
CNS/ARIA構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: STANDARD ARIA SIMULATED ANNEALING PROTOCOL ACCORDING TO NILGES. ALL DEFAULT PARAMETERS COMING WITH VERSION 1.2 WERE USED APART FROM A NUMBER OF 200 STRUCTURES CALCULATED IN ITERATION 8 OF ...詳細: STANDARD ARIA SIMULATED ANNEALING PROTOCOL ACCORDING TO NILGES. ALL DEFAULT PARAMETERS COMING WITH VERSION 1.2 WERE USED APART FROM A NUMBER OF 200 STRUCTURES CALCULATED IN ITERATION 8 OF WHICH 20 WHERE SELECTED. NO WATER REFINEMENT WAS USED.
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LEAST RESTRAINT VIOLATION
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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