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万見
- PDB-1v0e: Endosialidase of Bacteriophage K1F -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v0e
タイトルEndosialidase of Bacteriophage K1F
要素ENDO-ALPHA-SIALIDASE
キーワードHYDROLASE / ENDOSIALIDASE / POLYSIALIC ACID DEGRADATION / GLYCOSIDASE.
機能・相同性
機能・相同性情報


endo-alpha-sialidase / endo-alpha-(2,8)-sialidase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / virus tail, fiber / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / symbiont entry into host / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / virion attachment to host cell / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Endosialidase, N-terminal extension domain / Endosialidase, domain 4 / Endosialidase, domain 4 / Glycosyl hydrolase 58 / Endosialidase, beta barrel domain / Endosialidase, beta propeller domain / Endosialidase, N-terminal extension domain / Endosialidase, C-terminal domain / Beta barrel domain of bacteriophage endosialidase / Catalytic beta propeller domain of bacteriophage endosialidase ...Endosialidase, N-terminal extension domain / Endosialidase, domain 4 / Endosialidase, domain 4 / Glycosyl hydrolase 58 / Endosialidase, beta barrel domain / Endosialidase, beta propeller domain / Endosialidase, N-terminal extension domain / Endosialidase, C-terminal domain / Beta barrel domain of bacteriophage endosialidase / Catalytic beta propeller domain of bacteriophage endosialidase / N terminal extension of bacteriophage endosialidase / Catalytic domain of bacteriophage endosialidase / Endosialidase, C-terminal domain superfamily / Intramolecular chaperone auto-processing domain / Chaperone of endosialidase / Intramolecular chaperone auto-processing (ICA) domain profile. / Tail spike TSP1/Gp66, N-terminal domain / Tail spike TSP1/Gp66 receptor binding N-terminal domain / Bacteriophage T7 tail fibre protein / Phage T7 tail fibre protein, N-terminal domain / Transcription Regulator spoIIAA / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Few Secondary Structures / Irregular / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Tail spike protein / Tail spike protein
類似検索 - 構成要素
生物種COLIPHAGE K1F (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Stummeyer, K. / Dickmanns, A. / Muehlenhoff, M. / Gerady-Schahn, R. / Ficner, R.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of the Polysialic Acid-Degrading Endosialidase of Bacteriophage K1F
著者: Stummeyer, K. / Dickmanns, A. / Muehlenhoff, M. / Gerardy-Schahn, R. / Ficner, R.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Proteolytic Processing and Oligomerization of Bacteriophage-Derived Endosialidases
著者: Muhlenhoff, M. / Stummeyer, K. / Grove, M. / Sauerborn, M. / Gerardy-Schahn, R.
履歴
登録2004年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_special_symmetry / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
B: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
C: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
D: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
E: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
F: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)445,36212
ポリマ－444,7926
非ポリマー5706
水55,3963075
1
A: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
B: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
C: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,6816
ポリマ－222,3963
非ポリマー2853
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
E: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
F: ENDO-ALPHA-SIALIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,6816
ポリマ－222,3963
非ポリマー2853
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.650, 131.250, 346.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number17
Space group name H-MP2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2286-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.499, -0.449, -0.741), (0.461, 0.586, -0.666), (0.734, -0.674, -0.085)108.354, 26.356, 43.794
2given(-0.505, 0.46, 0.73), (-0.444, 0.587, -0.677), (-0.74, -0.666, -0.092)10.295, 62.355, 101.973
3given(-1, 0.01, -0.004), (-0.009, -0.957, -0.291), (-0.007, -0.291, 0.957)24.217, 21.699, 3.787
4given(0.504, -0.453, -0.735), (0.648, -0.365, 0.669), (-0.571, -0.813, 0.109)14.102, -68.066, 82.808
5given(0.499, 0.458, 0.736), (-0.653, -0.36, 0.666), (0.57, -0.813, 0.119)-83.985, -16.947, 37.302

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要素

#1: タンパク質
ENDO-ALPHA-SIALIDASE / ENDOSIALIDASE


分子量: 74131.969 Da / 分子数: 6 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 246-911 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) COLIPHAGE K1F (ファージ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q858B1, UniProt: Q04830*PLUS, endo-alpha-sialidase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3075 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.21 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.8416
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8416 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. obs: 335241 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.103
反射 シェルRmerge(I) obs: 0.352 / % possible all: 96

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→30 Å / SU B: 3.163 / SU ML: 0.092 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.131
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20228 16879 5 %RANDOM
Rwork0.16597 ---
obs0.16781 318265 93.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.374 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å20 Å20 Å2
2---0.57 Å20 Å2
3----0.09 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数31380 0 30 3075 34485

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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