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万見
- PDB-1v06: AXH domain of the transcription factor HBP1 from M.musculus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1v06
タイトルAXH domain of the transcription factor HBP1 from M.musculus
要素HMG BOX-CONTAINING PROTEIN 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / DNA-BINDING PROTEIN / TRANSCRIPTION FACTOR / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / NUCLEIC ACID BINDING / OB-FOLD / ATAXIN-1 HOMOLOGOUS / REPRESSOR / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION REGULATION / WNT SIGNALING PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lipid transport / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Wnt signaling pathway / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
HMG box-containing protein 1 / Ataxin, AXH domain / Ataxin, AXH domain superfamily / Ataxin-1 and HBP1 module (AXH) / AXH domain profile. / domain in Ataxins and HMG containing proteins / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
HMG box-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者De Chiara, C. / Kelly, G. / Pastore, A.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: The Axh Domain Adopts Alternative Folds the Solution Structure of Hbp1 Axh.
著者: De Chiara, C. / Menon, R.P. / Adinolfi, S. / De Boer, J. / Ktistaki, E. / Kelly, G. / Calder, L. / Kioussis, D. / Pastore, A.
#1: ジャーナル: J.Biomol.NMR / 年: 2004
タイトル: Assignment of the 1H,13C, and 15N Resonances of the Axh Domain of the Transcription Factor Hbp1
著者: De Chiara, C. / Kelly, G. / Frankiel, T.A. / Pastore, A.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2003
タイトル: The Axh Module:An Independently Folded Domain Common to Ataxin-1 and Hbp1
著者: De Chiara, C. / Giannini, C. / Adinolfi, S. / Deboer, J. / Guida, S. / Ramos, A. / Jodice, C. / Kioussis, D. / Pastore, A.
履歴
登録2004年3月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HMG BOX-CONTAINING PROTEIN 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7761
ポリマ－15,7761
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100LOWEST ENERGIES
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 HMG BOX-CONTAINING PROTEIN 1 / HBP1 / HMG-BOX CONTAINING PROTEIN-1 / HMG BOX TRANSCRIPTION FACTOR 1 / HIGH MOBILITY GROUP BOX ...HBP1 / HMG-BOX CONTAINING PROTEIN-1 / HMG BOX TRANSCRIPTION FACTOR 1 / HIGH MOBILITY GROUP BOX TRANSCRIPTION FACTOR 1


分子量: 15775.749 Da / 分子数: 1 / 断片: AXH DOMAIN, RESIDUES 208-345 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PET24D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8R316
配列の詳細THE FOLLOWING N-TERMINAL RESIDUES FROM THE EXPRESSION SYSTEM TAG WERE NOT LOCATED IN THE EXPERIMENT: ...THE FOLLOWING N-TERMINAL RESIDUES FROM THE EXPRESSION SYSTEM TAG WERE NOT LOCATED IN THE EXPERIMENT: GLY ALA MET ALA

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111TRIPLE RESONANCE
121NOESY
NMR実験の詳細Text: STRUCTURAL RESTRAINTS WERE DERIVED FROM 13C- AND 15N-EDITED NOESY EXPERIMENTS AND J-COUPLINGS

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試料調製

詳細内容: 0.7 MM 15N- OR 15N, 13C-LABELED PROTEIN, 20 MM TRIS-HCL, 10 MM NACL, 2 MM BETA-MERCAPTOETHANOL, 10% WATER/90% D2O
試料状態イオン強度: 10 MM NACL / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian INOVAVarianINOVA8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA 1.2, CNS1.1NILGES, BRUNGER ET AL.精密化
NMRPipe1.7構造決定
XEASY1.2構造決定
ARIA1.2構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE EXPERIMENTALLY DETERMINED DISTANCE AND DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS WERE APPLIED IN A MIXED TORSION AND CARTESIAN DYNAMICS SIMULATED ANNEALING PROTOCOL. THE FINAL STRUCTURE ENSEMBLE WAS ...詳細: THE EXPERIMENTALLY DETERMINED DISTANCE AND DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS WERE APPLIED IN A MIXED TORSION AND CARTESIAN DYNAMICS SIMULATED ANNEALING PROTOCOL. THE FINAL STRUCTURE ENSEMBLE WAS REFINED IN A SHELL OF WATER MOLECULES
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGIES / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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