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万見
- PDB-1uz5: The Crystal Structure of molybdopterin biosynthesis moea protein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uz5
タイトルThe Crystal Structure of molybdopterin biosynthesis moea protein from Pyrococcus horikosii
要素402AA LONG HYPOTHETICAL MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEA PROTEIN
キーワードMOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS / MOEA MOLYBDOPTERIN / SYNTHESIS / MOCF BIOSYNTHESIS / RIKEN STRUCTURAL GENOMICS/PROTEOMICS INITIATIVE / RSGI / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin cofactor biosynthetic process / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like ...Molybdopterin biosynthesis moeA protein; domain 3 / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 3. / Beta-clip / MoeA, C-terminal, domain IV / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / MoeA, N-terminal and linker domain / MoeA, C-terminal, domain IV / MoeA, N-terminal and linker domain superfamily / MoeA, C-terminal, domain IV superfamily / Molybdopterin biosynthesis protein MoeA-like / MoeA N-terminal region (domain I and II) / MoeA C-terminal region (domain IV) / Molybdopterin biosynthesis moea protein, domain 2 / MoaB/Mog-like domain / Molybdenum Cofactor Biosythetic Enzyme; Chain A / MoaB/Mog domain / MoaB/Mog-like domain superfamily / Probable molybdopterin binding domain / Probable molybdopterin binding domain / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
402aa long hypothetical molybdopterin biosynthesis moea protein
類似検索 - 構成要素
生物種PYROCOCCUS HORIKOSHII (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Takahashi, H. / Tahirov, T.H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The Crystal Structure of Molybdopterin Biosynthesis Moeaprotein from Pyrococcus Horikosii
著者: Takahashi, H. / Miyano, M. / Tahirov, T.H.
履歴
登録2004年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AG" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 402AA LONG HYPOTHETICAL MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEA PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4317
ポリマ－42,8551
非ポリマー5766
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)181.375, 181.375, 71.311
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 402AA LONG HYPOTHETICAL MOLYBDOPTERIN BIOSYNTHESIS MOEA PROTEIN / MOEA PROTEIN


分子量: 42854.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) PYROCOCCUS HORIKOSHII (古細菌) / 株: OT3 / プラスミド: PET 11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O58335
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.1 %
結晶化pH: 5.3
詳細: CRYSTALLIZED FROM 1.1M LI SULFATE, 0.1M ACETATE, PH4., pH 5.30

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.97910, 0.97949, 1.000
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年12月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.979491
311
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 43761 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 23
反射 シェル解像度: 2.05→2.12 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.05→42.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1029241.6
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 4095 9.4 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.218 43532 99.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 70 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.44 Å24.56 Å20 Å2
2--2.44 Å20 Å2
3----4.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→42.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2919 0 30 242 3191
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.481.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it5.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.992.5
LS精密化 シェル解像度: 2.05→2.18 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.296 405 5.7 %
Rwork0.267 6705 -
obs--99.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE.PARAMSO4.TOP
X-RAY DIFFRACTION4SO4.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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