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万見
- PDB-1usc: PUTATIVE STYRENE MONOOXYGENASE SMALL COMPONENT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1usc
タイトルPUTATIVE STYRENE MONOOXYGENASE SMALL COMPONENT
要素PUTATIVE STYRENE MONOOXYGENASE SMALL COMPONENT
キーワードOXYGENASE / FMN-BINDING PROTEIN / STRUCTURAL GENOMICS / STYRENE MONOOXYGENASE / RIKEN STRUCTURAL GENOMICS/PROTEOMICS INITIATIVE / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on the CH-NH group of donors, NAD or NADP as acceptor / FMN binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Flavin reductase like domain / Electron Transport, Fmn-binding Protein; Chain A / Pnp Oxidase; Chain A / FMN-binding split barrel / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / Monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.24 Å
データ登録者Tahirov, T.H. / Inagaki, E. / Takahashi, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Putative Styrene Monooxygenase Small Component from Thermus Thermophilus
著者: Inagaki, E. / Takahashi, H. / Tahirov, T.H.
履歴
登録2003年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE STYRENE MONOOXYGENASE SMALL COMPONENT
B: PUTATIVE STYRENE MONOOXYGENASE SMALL COMPONENT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5146
ポリマ－39,4832
非ポリマー1,0314
水7,404411
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.321, 77.571, 63.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2111-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PUTATIVE STYRENE MONOOXYGENASE SMALL COMPONENT


分子量: 19741.439 Da / 分子数: 2 / 断片: FMN BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
株: HB8 / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P83818*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-FMN / FLAVIN MONONUCLEOTIDE / RIBOFLAVIN MONOPHOSPHATE / FMN


分子量: 456.344 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H21N4O9P
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 411 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.7
詳細: VAPOR DIFFUSION METHOD, 3.1 MG/ML OF PROTEIN SOLUTION WAS MIXED WITH RESERVOIR SOLUTION (21% PEG4000, 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.7) AND EQUILIBRATED AGAINST RESERVOIR SOLUTION AT ROOM ...詳細: VAPOR DIFFUSION METHOD, 3.1 MG/ML OF PROTEIN SOLUTION WAS MIXED WITH RESERVOIR SOLUTION (21% PEG4000, 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.7) AND EQUILIBRATED AGAINST RESERVOIR SOLUTION AT ROOM TEMPERATURE (291 K). CRYOPROTECTANT: 18% GLYCEROL, 24% PEG4000, 0.1M SODIUM ACETATE PH 4.7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.8
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.24→30 Å / Num. obs: 96245 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): -0.5 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 9.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 28.95
反射 シェル解像度: 1.24→1.26 Å / Rmerge(I) obs: 0.282 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MLPHARE位相決定
直接法位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.24→29.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1162125.94 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.222 4825 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 95417 95.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.315 Å2 / ksol: 0.349533 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 16.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.72 Å20 Å20 Å2
2---4.09 Å20 Å2
3----0.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.25 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.24→29.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2804 0 70 411 3285
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.561.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.872
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.072.5
LS精密化 シェル解像度: 1.24→1.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 770 5.1 %
Rwork0.359 14425 -
obs--92.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3FMN.PARFMN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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