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- PDB-1us4: PUTATIVE GLUR0 LIGAND BINDING CORE WITH L-GLUTAMATE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1us4
タイトルPUTATIVE GLUR0 LIGAND BINDING CORE WITH L-GLUTAMATE
要素PUTATIVE GLUR0 LIGAND BINDING CORE
キーワードRECEPTOR / MEMBRANE PROTEIN / GLUTAMATE RECEPTOR / GLUR0 / L-GLUTAMATE / RIKEN STRUCTURAL GENOMICS/PROTEOMICS INITIATIVE / RSGI / STRUCTURAL GENOMICS
機能・相同性TRAP transporter solute receptor, TAXI family / NMT1-like family / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor
機能・相同性情報
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Tahirov, T.H. / Inagaki, E. / Takahashi, H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of the Thermus Thermophilus Putative Periplasmic Glutamate/Glutamine-Binding Protein
著者: Takahashi, H. / Inagaki, E. / Kuroishi, C. / Tahirov, T.H.
履歴
登録2003年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations / Experimental preparation
カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE GLUR0 LIGAND BINDING CORE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9323
ポリマ－33,7231
非ポリマー2092
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.518, 68.092, 81.381
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PUTATIVE GLUR0 LIGAND BINDING CORE


分子量: 33723.168 Da / 分子数: 1 / 断片: LIGAND BINDING CORE, RESIDUES 1-314 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
株: HB8 / プラスミド: PET11A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P83817*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.88 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: VAPOUR DIFFUSION METHOD, 10 MG/ML OF PROTEIN SOLUTION WAS MIXED WITH RESERVOIR SOLUTION (20.3% PEG4000, 0.09M SODIUM CITRATE PH 5.0) AND EQUILIBRATED AGAINST RESERVOIR SOLUTION AT ROOM ...詳細: VAPOUR DIFFUSION METHOD, 10 MG/ML OF PROTEIN SOLUTION WAS MIXED WITH RESERVOIR SOLUTION (20.3% PEG4000, 0.09M SODIUM CITRATE PH 5.0) AND EQUILIBRATED AGAINST RESERVOIR SOLUTION AT ROOM TEMPERATURE (291 K). CRYSTALS IN FORM OF PARALLELEPIPEDS WERE GROWN TO 0.05X0.05X0.15 MM WITHIN 10 DAYS. CRYOPROTECTANT CONTENT: 25% PEG4000, 18% ETHYLENE GLYCOL AND 0.1M SODIUM CITRATE PH 5.0.
結晶化
*PLUS
pH: 5 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220.3 %PEG40001reservoir
30.09 Msodium citrate1reservoirpH5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 0.9, 0.9789, 0.9793
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年4月15日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.91
20.97891
30.97931
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 28082 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 9.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 25.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / Rmerge(I) obs: 0.153 / Mean I/σ(I) obs: 13.6 / % possible all: 98
反射
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 123941 / Rmerge(I) obs: 0.067
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Mean I/σ(I) obs: 13.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
ARP/wARP位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.75→28.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 823853.89 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: FRIEDEL PAIRS WERE INCLUDED FOR THE REFINEMENT OF ANOMALOUS CONTRIBUTION OF SE ATOMS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 2440 4.8 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.178 50956 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.815 Å2 / ksol: 0.343669 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.75 Å20 Å20 Å2
2--0.28 Å20 Å2
3---1.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.17 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.1 Å0.05 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→28.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2237 0 14 235 2486
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.532
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.882.5
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 374 4.4 %
Rwork0.178 8040 -
obs--90.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3EGL.PAREGL.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 29 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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