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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1us1 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of human vascular adhesion protein-1 | |||||||||
![]() | MEMBRANE COPPER AMINE OXIDASE | |||||||||
![]() | OXIDASE / COPPER AMINE OXIDASE / VASCULAR ADHESION PROTEIN-1 | |||||||||
機能・相同性 | ![]() primary-amine oxidase / aliphatic amine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / Phase I - Functionalization of compounds / microvillus / quinone binding / early endosome / cell adhesion / inflammatory response ...primary-amine oxidase / aliphatic amine oxidase activity / primary methylamine oxidase activity / amine metabolic process / Phase I - Functionalization of compounds / microvillus / quinone binding / early endosome / cell adhesion / inflammatory response / copper ion binding / protein heterodimerization activity / response to antibiotic / calcium ion binding / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Airenne, T.T. / Nymalm, Y. / Kidron, H. / Soderholm, A. / Johnson, M.S. / Salminen, T.A. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structure of the Human Vascular Adhesion Protein-1: Unique Structural Features with Functional Implications. 著者: Airenne, T.T. / Nymalm, Y. / Kidron, H. / Smith, D.J. / Pihlavisto, M. / Salmi, M. / Jalkanen, S. / Johnson, M.S. / Salminen, T.A. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003 タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Human Vascular Adhesion Protein-1 著者: Nymalm, Y. / Kidron, H. / Soderholm, A. / Viitanen, L. / Kaukonen, K. / Pihlavisto, M. / Smith, D. / Veromaa, T. / Airenne, T.T. / Johnson, M.S. / Salminen, T.A. | |||||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 282.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 228.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 60.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Ens-ID: 1 / Refine code: 2
NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.3685, 0.3581, 0.8579), ベクター: |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 84734.562 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q16853, EC: 1.4.3.6 #2: 多糖 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-CA / #5: 糖 | 構成要素の詳細 | CELL ADHESION PROTEIN THAT BINDS TO LYMPHOCYTES. MONOAMINE OXIDASE ACTIVITY WITH COFACTORS OF ONE ...CELL ADHESION PROTEIN THAT BINDS TO LYMPHOCYTE | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 % |
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結晶化 | pH: 8 / 詳細: pH 8.00 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.95 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 69536 / % possible obs: 93.3 % / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 19 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Mean I/σ(I) obs: 6.4 / % possible all: 95.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1PU4 解像度: 2.9→19.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.908 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 15.68 / SU ML: 0.261 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.512 / ESU R Free: 0.323 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 41.04 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.96 Å
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拘束条件 |
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