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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1uru | ||||||
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タイトル | Amphiphysin BAR domain from Drosophila | ||||||
![]() | AMPHIPHYSIN | ||||||
![]() | ENDOCYTOSIS / COILED-COIL / MEMBRANE CURVATURE | ||||||
機能・相同性 | ![]() rhabdomere membrane biogenesis / nephrocyte diaphragm assembly / lipid tube assembly / rhabdomere development / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / regulation of muscle contraction / exocytosis / cleavage furrow / phospholipid binding ...rhabdomere membrane biogenesis / nephrocyte diaphragm assembly / lipid tube assembly / rhabdomere development / Clathrin-mediated endocytosis / Neutrophil degranulation / regulation of muscle contraction / exocytosis / cleavage furrow / phospholipid binding / intracellular protein localization / cell cortex / lipid binding / synapse / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Evans, P.R. / Kent, H.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Bar Domains as Sensors of Membrane Curvature: The Amphiphysin Bar Structure 著者: Peter, B.J. / Kent, H.M. / Mills, I.G. / Vallis, Y. / Butler, J.G. / Evans, P.R. / Mcmahon, H.T. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 56.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 41.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 425.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 429 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 10.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28269.152 Da / 分子数: 1 / 断片: BAR DOMAIN, RESIDUES 1-244 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SEMET SUBSTITUTED 由来: (組換発現) ![]() ![]() 解説: GROWN IN MINIMAL MEDIUM + SEMET / プラスミド: PGEX / 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
Has protein modification | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6 詳細: 2.5MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 18% PEG4000, 200MM NACL, 1MM DTT, 20MM HEPES PH 7.4 MIXED WITH THE WELL SOLUTION 18% PEG 4000, 0.2M AMMONIUM ACETATE, 100MM SODIUM CITRATE PH 6.0. CRYSTALS WERE ...詳細: 2.5MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 18% PEG4000, 200MM NACL, 1MM DTT, 20MM HEPES PH 7.4 MIXED WITH THE WELL SOLUTION 18% PEG 4000, 0.2M AMMONIUM ACETATE, 100MM SODIUM CITRATE PH 6.0. CRYSTALS WERE EQUILIBRATED IN 20% GLYCEROL FOR COOLING TO 100K. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.979 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.6→31.94 Å / Num. obs: 8657 / % possible obs: 97.2 % / 冗長度: 10.21 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Net I/σ(I): 4.9102 |
反射 シェル | 解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 9.29 % / Rmerge(I) obs: 1.01 / Mean I/σ(I) obs: 0.73 / % possible all: 86 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 86 % / Rmerge(I) obs: 0.01005 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.6→63.25 Å / SU B: 13.987 / SU ML: 0.283 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.164 / ESU R Free: 0.402
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原子変位パラメータ | Biso mean: 55.997 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.6→63.25 Å
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all: 0.23405 / Rfactor obs: 0.23 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: p_bond_d / Dev ideal: 0.013 |