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- PDB-1urp: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1urp
タイトルD-RIBOSE-BINDING PROTEIN FROM ESCHERICHIA COLI
要素D-RIBOSE-BINDING PROTEIN
キーワードTRANSPORT / CHEMOTAXIS / PERIPLASM
機能・相同性
機能・相同性情報


D-ribose transmembrane transport / monosaccharide binding / positive chemotaxis / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / transmembrane transport / outer membrane-bounded periplasmic space / membrane
類似検索 - 分子機能
Periplasmic binding protein / Periplasmic binding protein domain / Response regulator / Periplasmic binding protein-like I / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribose import binding protein RbsB
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Bjorkman, A.J. / Mowbray, S.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Multiple open forms of ribose-binding protein trace the path of its conformational change.
著者: Bjorkman, A.J. / Mowbray, S.L.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Identical Mutations at Corresponding Positions in Two Homologous Proteins with Nonidentical Effects
著者: Bjorkman, A.J. / Binnie, R.A. / Cole, L.B. / Zhang, H. / Hermodson, M.A. / Mowbray, S.L.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Probing Protein-Protein Interactions. The Ribose-Binding Protein in Bacterial Transport and Chemotaxis
著者: Bjorkman, A.J. / Binnie, R.A. / Zhang, H. / Cole, L.B. / Hermodson, M.A. / Mowbray, S.L.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: 1.7 A X-Ray Structure of the Periplasmic Ribose Receptor from Escherichia Coli
著者: Mowbray, S.L. / Cole, L.B.
#4: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1992
タイトル: Functional Mapping of the Surface of Escherichia Coli Ribose-Binding Protein: Mutations that Affect Chemotaxis and Transport
著者: Binnie, R.A. / Zhang, H. / Mowbray, S. / Hermodson, M.A.
履歴
登録1998年4月3日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN
B: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN
C: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN
D: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,0304
ポリマ－114,0304
非ポリマー00
水4,071226
1
A: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5071
ポリマ－28,5071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5071
ポリマ－28,5071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5071
ポリマ－28,5071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: D-RIBOSE-BINDING PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5071
ポリマ－28,5071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.099, 120.954, 64.131
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9989, -0.03879, -0.02574), (-0.04294, 0.9813, 0.1878), (0.01797, 0.1887, -0.9819)97.39, 4.166, 54.82
2given(-0.999775, 0.016085, 0.013852), (-0.018614, -0.977991, -0.207815), (0.010204, -0.208026, 0.97807)65.3835, 41.6507, 3.5743
3given(0.999941, -0.000271, -0.010897), (-0.000256, -0.999999, 0.001353), (-0.010897, -0.001351, -0.99994)29.9885, 28.2094, 58.6718
4given(-0.999858, -0.005052, -0.01609), (-0.007839, 0.983964, 0.178194), (0.014931, 0.178295, -0.983864)96.6949, 1.5694, 55.244
5given(-0.999934, 0.004817, 0.010458), (-0.006725, -0.981577, -0.19095), (0.009345, -0.191008, 0.981544)65.8155, 40.1201, 3.4293
6given(0.999991, 0.004003, 0.001231), (0.003987, -0.999918, 0.012153), (0.001279, -0.012147, -0.999925)30.0788, 28.1456, 58.7429
7given(-0.999328, -0.03636, -0.004615), (-0.036594, 0.982745, 0.181311), (-0.002057, 0.181358, -0.983415)97.4502, 3.586, 56.4375
8given(-0.999873, 0.015504, 0.003817), (-0.015951, -0.980683, -0.194952), (0.000721, -0.194989, 0.980805)66.007, 40.656, 3.8003
9given(0.999997, 0.002183, -0.000849), (0.002183, -0.999997, 0.000625), (-0.000848, -0.000627, -0.999999)30.052, 28.1827, 58.7408
10given(-0.999513, -0.025815, -0.01754), (-0.028429, 0.984961, 0.170423), (0.012877, 0.170838, -0.985215)97.3122, 3.1863, 55.6545
11given(-0.999909, 0.012881, 0.004043), (-0.013429, -0.979822, -0.199419), (0.001392, -0.199456, 0.979906)66.0376, 40.7513, 3.7883
12given(0.999964, 0.002286, 0.008186), (0.002091, -0.999714, 0.02382), (0.008238, -0.023802, -0.999683)29.9735, 27.9764, 58.6697

-
要素

#1: タンパク質
D-RIBOSE-BINDING PROTEIN


分子量: 28507.424 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 生物種: Escherichia coli / 株: K-12 / 細胞内の位置: PERIPLASM / プラスミド: PCMB1 / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 遺伝子 (発現宿主): RBSB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MRI7 / 参照: UniProt: P02925
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.81 % / 解説: RESOLUTION LIMITS 8-4 ANGSTROMS IN THE SEARCHES.
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED FROM SOLUTIONS OF 7.5 - 15 MG/ML RBP, 21% PEG4000, 50-100 MM SODIUM CITRATE, PH 4, 5% GLYCEROL, BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION., pH 5.0, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
17.5-15 mg/mlprotein1drop
221 %PEG40001reservoir
350-100 mMsodium citrate1reservoir
45 %glycerol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9123
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年6月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9123 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 36827 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 79.1
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 79.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY FOR LIGAND-FREE MUTANT RBP, MOLECULE B.

解像度: 2.3→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1905 5 %RANDOM
Rwork0.235 ---
obs-36827 90.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8008 0 0 226 8234
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg1.65

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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