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万見
- PDB-1urh: The "Rhodanese" fold and catalytic mechanism of 3-mercaptopyruvat... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1urh
タイトルThe "Rhodanese" fold and catalytic mechanism of 3-mercaptopyruvate sulfotransferases: Crystal structure of SseA from Escherichia coli
要素3-MERCAPTOPYRUVATE SULFURTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / SULFUR-TRANSFERASE / RHODANESE
機能・相同性
機能・相同性情報


3-mercaptopyruvate sulfurtransferase / 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase activity / thiosulfate sulfurtransferase activity / DNA protection / transsulfuration / response to oxidative stress / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain ...Rhodanese signature 1. / Rhodanese C-terminal signature. / Thiosulphate sulfurtransferase, conserved site / Rhodanese-like domain / Oxidized Rhodanese; domain 1 / Rhodanese Homology Domain / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SULFITE ION / 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Spallarossa, A. / Forlani, F. / Carpen, A. / Armirotti, A. / Pagani, S. / Bolognesi, M. / Bordo, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The "Rhodanese" Fold and Catalytic Mechanism of 3-Mercaptopyruvate Sulfurtransferases: Crystal Structure of Ssea from Escherichia Coli
著者: Spallarossa, A. / Forlani, F. / Carpen, A. / Armirotti, A. / Pagani, S. / Bolognesi, M. / Bordo, D.
履歴
登録2003年10月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-MERCAPTOPYRUVATE SULFURTRANSFERASE
B: 3-MERCAPTOPYRUVATE SULFURTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5633
ポリマ－61,4832
非ポリマー801
水1,22568
1
A: 3-MERCAPTOPYRUVATE SULFURTRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,7421
ポリマ－30,7421
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: 3-MERCAPTOPYRUVATE SULFURTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8222
ポリマ－30,7421
非ポリマー801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)150.170, 150.170, 37.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質 3-MERCAPTOPYRUVATE SULFURTRANSFERASE / SSEA / RHODANESE-LIKE PROTEIN / MST


分子量: 30741.596 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES A186-A189 AND B181-B191 ARE NOT INCLUDED IN THE MODEL.
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PEN1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P31142, 3-mercaptopyruvate sulfurtransferase
#2: 化合物 ChemComp-SO3 / SULFITE ION / 亜硫酸アニオン


分子量: 80.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細3-MERCAPTOPYRUVATE + CYANIDE = PYRUVATE + THIOCYANATE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 294 K / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Spallarossa, A., (2003) Acta Cryst., D59, 168.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
114 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH8.0
350 mM1dropNaCl
41.9 Mammonium sulfate1reservoir
540 mMMES1reservoirpH6.2
62 %(v/v)PEG4001reservoir
710 mM1reservoirMnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器日付: 2002年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 21524 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 40 Å / % possible obs: 95.6 % / Num. measured all: 312079 / Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.9 % / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 2.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1RHS

1rhs


解像度: 2.8→40 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 --RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.234 21546 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4010 0 4 68 4082
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 2.9 Å / Rfactor Rfree: 0.447 / Rfactor Rwork: 0.385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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