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万見
- PDB-1urd: X-ray structures of the maltose-maltodextrin binding protein of t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1urd
タイトルX-ray structures of the maltose-maltodextrin binding protein of the thermoacidophilic bacterium Alicyclobacillus acidocaldarius provide insight into acid stability of proteins
要素MALTOSE-BINDING PROTEIN
キーワードMALTOSE-BINDING PROTEIN / MALTODEXTRIN-BINDING PROTEIN / ACIDOPHILE / THERMOACIDOPHILE / HYPERTHERMOPHILE / THERMOPHILE
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing
類似検索 - 分子機能
Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / Maltodextrin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.53 Å
データ登録者Schafer, K. / Magnusson, U. / Scheffel, F. / Schiefner, A. / Sandgren, M.O.J. / Diederichs, K. / Welte, W. / Hulsmann, A. / Schneider, E. / Mowbray, S.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: X-Ray Structures of the Maltose-Maltodextrin-Binding Protein of the Thermoacidophilic Bacterium Alicyclobacillus Acidocaldarius Provide Insight Into Acid Stability of Proteins.
著者: Schafer, K. / Magnusson, U. / Scheffel, F. / Schiefner, A. / Sandgren, M.O.J. / Diederichs, K. / Welte, W. / Hulsmann, A. / Schneider, E. / Mowbray, S.L.
履歴
登録2003年10月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTOSE-BINDING PROTEIN
B: MALTOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,7844
ポリマ－80,7752
非ポリマー1,0092
水9,890549
1
A: MALTOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8922
ポリマ－40,3881
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: MALTOSE-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8922
ポリマ－40,3881
非ポリマー5041
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.230, 70.783, 104.671
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 MALTOSE-BINDING PROTEIN


分子量: 40387.711 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 55-424 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) ALICYCLOBACILLUS ACIDOCALDARIUS (バクテリア)
参照: UniProt: Q9RHZ6
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 549 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化pH: 8 / 詳細: PEG 5000, TRIS-HCL, AMMONIUM SULPHATE, pH 8.00
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.2 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
19.6 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.2
35 %glycerol1drop
410 mMmaltose1drop
520 %(w/v)PEG80001reservoir
6100 mMCHES1reservoirpH9.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.02
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2000年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.53→40 Å / Num. obs: 99996 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 1.53→1.56 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.187 / Mean I/σ(I) obs: 5.8 / % possible all: 88.3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.53 Å / 最低解像度: 40 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.3 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.187 / Mean I/σ(I) obs: 5.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.53→40 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 3965 3.7 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 99996 98.8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.53→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5687 0 68 549 6304
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.7322
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.0422
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.9422.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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