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- PDB-1ur3: Crystal structure of the apo form of the E.coli ydhF protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ur3
タイトルCrystal structure of the apo form of the E.coli ydhF protein
要素HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADP BINDING / ALDO-KETO REDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素 / oxidoreductase activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Oxidoreductase YdhF
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Jeudy, S. / Claverie, J.M. / Abergel, C.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of Ydhf the E.Coli Aldo-Keto Reductase Ydhf
著者: Jeudy, S. / Claverie, J.M. / Abergel, C.
履歴
登録2003年10月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "MB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "MB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6742
ポリマ－36,5781
非ポリマー961
水1,27971
1
M: HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
ヘテロ分子

M: HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
ヘテロ分子

M: HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,0216
ポリマ－109,7333
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)87.722, 87.722, 66.168
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 HYPOTHETICAL OXIDOREDUCTASE YDHF


分子量: 36577.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: K12 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P76187, 酸化還元酵素
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BELONGS TO THE ALDO/KETO REDUCTASE 2 FAMILY.
Has protein modificationY
配列の詳細FIRST METHIONINE WAS REPLACED WITH A LEUCINE ADDITION OF 21 N-TER RESIDUES CORRESPONDING TO THE ...FIRST METHIONINE WAS REPLACED WITH A LEUCINE ADDITION OF 21 N-TER RESIDUES CORRESPONDING TO THE GATEWAY SEQUENCE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.8 %
結晶化pH: 7
詳細: PEG 4000 17.5%, IMIDAZOLE/MALATE 0.2M PH 7.0, AMMONIUM SULFATE 0.1M, GLYCEROL 2.5%, SPERMIDINE 0.1M

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.97917,0.98735,0.96
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979171
20.987351
30.961
反射解像度: 2.57→16 Å / Num. obs: 9276 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 57.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.57→2.66 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.322 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.57→16.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 2164594.45 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 969 10.5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.2 9239 99.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.8829 Å2 / ksol: 0.368591 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.43 Å22.76 Å20 Å2
2---0.43 Å20 Å2
3---0.87 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→16.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2362 0 5 71 2438
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.742.5
LS精密化 シェル解像度: 2.57→2.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 149 10 %
Rwork0.275 1342 -
obs--96.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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