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- PDB-1uoe: Crystal structure of the dihydroxyacetone kinase from E. coli in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uoe
タイトルCrystal structure of the dihydroxyacetone kinase from E. coli in complex with glyceraldehyde
要素DIHYDROXYACETONE KINASE
キーワードTRANSFERASE / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


monosaccharide catabolic process / glycerol to glycerone phosphate metabolic process / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase activity / ketone catabolic process / glycerone kinase activity / carbohydrate phosphorylation / transferase complex / pyruvate metabolic process / glycerol catabolic process ...monosaccharide catabolic process / glycerol to glycerone phosphate metabolic process / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase / phosphoenolpyruvate-glycerone phosphotransferase activity / ketone catabolic process / glycerone kinase activity / carbohydrate phosphorylation / transferase complex / pyruvate metabolic process / glycerol catabolic process / DNA damage response / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydroxyacetone kinase DhaK, subunit 1 / Dihydroxyacetone kinase; domain 2 / DhaK domain / Dak1 domain / DhaK domain profile. / : / Dihydroxyacetone kinase; domain 1 / Hypothetical Protein Tm841; Chain: A;domain 3 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Dihydroxyacetone kinase DhaK, subunit 1 / Dihydroxyacetone kinase; domain 2 / DhaK domain / Dak1 domain / DhaK domain profile. / : / Dihydroxyacetone kinase; domain 1 / Hypothetical Protein Tm841; Chain: A;domain 3 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PEP-dependent dihydroxyacetone kinase, dihydroxyacetone-binding subunit DhaK
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Siebold, C. / Garcia-Alles, L.F. / Luthi-Nyffeler, T. / Flukiger-Bruhwiler, K. / Burgi, H.-B. / Baumann, U. / Erni, B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Phosphoenolpyruvate- and ATP-Dependent Dihydroxyacetone Kinases: Covalent Substrate-Binding and Kinetic Mechanism
著者: Garcia-Alles, L.F. / Siebold, C. / Luthi-Nyffeler, T. / Flukiger-Bruhwiler, K. / Schneider, P. / Burgi, H.-B. / Baumann, U. / Erni, B.
履歴
登録2003年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROXYACETONE KINASE
B: DIHYDROXYACETONE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4406
ポリマ－79,0632
非ポリマー3764
水8,611478
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)96.540, 97.315, 85.997
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNCYSCYSAA20 - 20420 - 204
21GLNGLNCYSCYSBB20 - 20420 - 204
12LEULEULYSLYSAA218 - 368216 - 366
22LEULEULYSLYSBB218 - 368216 - 366

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99962, -0.02733, 0.00426), (-0.02735, 0.99962, -0.00356), (-0.00416, -0.00367, -0.99998)
ベクター: 164.82719, 2.59917, 129.23039)

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要素

#1: タンパク質 DIHYDROXYACETONE KINASE


分子量: 39531.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COVALENTLY MODIFIED HIS A230 AND B230 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P76015, glycerone kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 478 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.85 %
結晶化pH: 5 / 詳細: pH 5.00

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25 Å / Num. obs: 54971 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 16.1

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.1.19 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→19.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 3.157 / SU ML: 0.09 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.151 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: RESIDUES A1 - A19 AND B1 - B19 ARE DISORDERED. LOOPS A205 - A217 AND B205 - B217 WERE ALS NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.231 1544 2.8 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.179 53425 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.16 Å20 Å20 Å2
2--2.23 Å20 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5070 0 22 478 5570
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0215121
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7311.9676966
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.8155668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.2802
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.023880
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.22647
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2475
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1680.221
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8092.53306
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.8443.55275
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.5383.51815
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.3914.51688
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11323medium positional0.140.5
21188medium positional0.380.5
11323medium thermal1.472
21188medium thermal1.632
LS精密化 シェル解像度: 2→2.04 Å / Total num. of bins used: 25 /
Rfactor反射数
Rfree0.245 93
Rwork0.19 2939
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.033-0.0036-0.27480.1517-0.10931.15970.05530.10160.0274-0.0177-0.00950.029-0.0548-0.233-0.04580.06050.0241-0.01070.06780.01050.068863.402218.081258.6264
20.89070.0189-0.37350.15140.13210.69240.0412-0.16780.07420.00150.0166-0.0489-0.05870.1721-0.05790.0712-0.0242-0.00040.0873-0.02890.0689101.392818.584870.351
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A20 - 368
2X-RAY DIFFRACTION2B20 - 368

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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