[日本語] English
万見
- PDB-1umu: STRUCTURE DETERMINATION OF UMUD' BY MAD PHASING OF THE SELENOMETH... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1umu
タイトルSTRUCTURE DETERMINATION OF UMUD' BY MAD PHASING OF THE SELENOMETHIONYL PROTEIN
要素UMUD'
キーワードSOS MUTAGENESIS / INDUCED MUTAGENESIS / DNA REPAIR / BETA-LACTAMASE CLEAVAGE REACTION / LEXA REPRESSOR / LAMBDA CI
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA polymerase V complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / SOS response / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / serine-type peptidase activity / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair ...DNA polymerase V complex / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / SOS response / ATP-dependent activity, acting on DNA / translesion synthesis / serine-type peptidase activity / single-stranded DNA binding / nucleic acid binding / DNA-directed DNA polymerase activity / DNA repair / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / DNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S24, LexA-like / Umud Fragment, subunit A / Umud Fragment, subunit A / LexA-like / Peptidase S24/S26A/S26B/S26C / Peptidase S24-like / LexA/Signal peptidase-like superfamily / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein UmuD / Protein UmuD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / MAD METHOD / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Peat, T.S. / Hendrickson, W.A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1996
タイトル: Structure of the UmuD' protein and its regulation in response to DNA damage.
著者: Peat, T.S. / Frank, E.G. / McDonald, J.P. / Levine, A.S. / Woodgate, R. / Hendrickson, W.A.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Production and Crystallization of a Selenomethionyl Variant of UmuD', an Escherichia Coli SOS Response Protein
著者: Peat, T.S. / Frank, E.G. / Woodgate, R. / Hendrickson, W.A.
履歴
登録1996年3月7日処理サイト: BNL
改定 1.01996年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UMUD'
B: UMUD'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8592
ポリマ－24,8592
非ポリマー00
水1,38777
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.800, 52.800, 160.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

-
要素

#1: タンパク質 UMUD'


分子量: 12429.735 Da / 分子数: 2 / 断片: UMUD', RESIDUES 25 - 139
変異: DEL(1-24), M138T, M61 AND M110 SUBSTITUTED BY SELENOMETHIONINE
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 解説: T7 PROMOTER / プラスミド: PALTER
遺伝子 (発現宿主): UMUD, WITH THE FIRST 24 AMINO ACID CODONS REMOVED
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04153, UniProt: P0AG11*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細UMUD GOES THROUGH A SELF CLEAVAGE REACTION TO FORM THE MUTAGENETICALLY ACTIVE FORM OF THE PROTEIN ...UMUD GOES THROUGH A SELF CLEAVAGE REACTION TO FORM THE MUTAGENETICALLY ACTIVE FORM OF THE PROTEIN UMUD'. UMUD'S CLEAVAGE MECHANISM IS SIMILAR TO THE BETA-LACTAMASE REACTION. THERE IS HOMOLOGY TO C-TERMINAL PORTIONS OF LAMBDA CI, AND E. COLI LEXA REPRESSOR PROTEINS.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
解説: THE COMPLETENESS GIVEN ABOVE IS CALCULATED NOT SEPARATING THE BIJVOETS.
結晶化pH: 5.8
詳細: THE CRYSTALS WERE GROWN FROM 600MM LISO4, 20MM MGCL2, 100MM CACODYLATE BUFFER PH 5.8, 5MM DTT AT 20C WITH A PROTEIN CONCENTRATION OF 12-15 MG/ML. THE CRYSTALS WERE FROZEN AT 100K IN PARATONE ...詳細: THE CRYSTALS WERE GROWN FROM 600MM LISO4, 20MM MGCL2, 100MM CACODYLATE BUFFER PH 5.8, 5MM DTT AT 20C WITH A PROTEIN CONCENTRATION OF 12-15 MG/ML. THE CRYSTALS WERE FROZEN AT 100K IN PARATONE FOR DATA COLLECTION AT THE NSLS X4A BEAMLINE.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
1100 mMcacodylate1reservoir
2600 mM1reservoirLi2SO4
320 mM1reservoirMgCl2
45 mMDTT1reservoir
52 mg/mlfree DL-methionine1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A
波長: 0.9871, 0.9794, 0.9792, 0.9686; 0.9793, 0.9791, 0.9686
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年8月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.98711
20.97941
30.97921
40.96861
50.97931
60.97911
反射解像度: 3→20 Å / Num. obs: 7500 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADSYS位相決定
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
CCP4MODIFIED LOCALLYデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: MAD METHOD / 解像度: 2.5→6 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 -6 %
Rwork0.207 --
obs0.207 7016 98.9 %
原子変位パラメータBiso mean: 24.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2129 0 0 77 2206
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る