[日本語] English
万見
- PDB-1umk: The Structure of Human Erythrocyte NADH-cytochrome b5 Reductase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1umk
タイトルThe Structure of Human Erythrocyte NADH-cytochrome b5 Reductase
要素NADH-cytochrome b5 reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / flavoprotein / beta barrel / FAD-binding domain / NADH-binding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


nitric-oxide synthase complex / cytochrome-b5 reductase / Vitamin C (ascorbate) metabolism / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / Phase I - Functionalization of compounds / blood circulation / cholesterol biosynthetic process / hemoglobin complex / lipid droplet / nitric oxide biosynthetic process ...nitric-oxide synthase complex / cytochrome-b5 reductase / Vitamin C (ascorbate) metabolism / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / Phase I - Functionalization of compounds / blood circulation / cholesterol biosynthetic process / hemoglobin complex / lipid droplet / nitric oxide biosynthetic process / FAD binding / mitochondrial membrane / azurophil granule lumen / mitochondrial outer membrane / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular region / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
NADH:cytochrome b5 reductase-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type ...NADH:cytochrome b5 reductase-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH-cytochrome b5 reductase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Bando, S. / Takano, T. / Yubisui, T. / Shirabe, K. / Takeshita, M. / Horii, C. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of human erythrocyte NADH-cytochrome b5 reductase.
著者: Bando, S. / Takano, T. / Yubisui, T. / Shirabe, K. / Takeshita, M. / Nakagawa, A.
履歴
登録2003年10月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NADH-cytochrome b5 reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0852
ポリマ－31,2991
非ポリマー7861
水13,565753
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.869, 65.869, 76.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

-
要素

#1: タンパク質 NADH-cytochrome b5 reductase / B5R


分子量: 31299.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pUC13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00387, cytochrome-b5 reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 753 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.45 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: PEG 4000, potassium phosphate, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 286K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年5月27日 / 詳細: OSMIC Multilayer Optic mirror
放射モノクロメーター: OSMIC mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→23.7 Å / Num. all: 32692 / Num. obs: 32639 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): -4 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 19.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Rmerge(I) obs: 0.143 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
MLPHARE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.75→23.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 1.654 / SU ML: 0.055 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.115
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2068 1651 5.1 %RANDOM
Rwork0.16512 ---
all0.1936 32639 --
obs0.16723 30988 99.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.098 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→23.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2173 0 53 753 2979
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0222291
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0252.0023121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5395270
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.2338
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021730
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.21166
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.10.2616
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1220.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1020.290
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4711.51362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.90122233
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2233929
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1844.5888
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.249 115
Rwork0.245 2261
obs-2261

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る