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- PDB-1umj: Crystal structure of Pyrococcus horikoshii CutA in the presence o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1umj
タイトルCrystal structure of Pyrococcus horikoshii CutA in the presence of 3M guanidine hydrochloride
要素periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / CUTA / COPPER TOLERANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to metal ion / copper ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Divalent ion tolerance protein, CutA / CutA1 divalent ion tolerance protein / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANIDINE / Divalent-cation tolerance protein CutA
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Tanaka, Y. / Tsumoto, K. / Yasutake, Y. / Sakai, N. / Yao, M. / Tanaka, I. / Kumagai, I.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2004
タイトル: Structural evidence for guanidine-protein side chain interactions: crystal structure of CutA from Pyrococcus horikoshii in 3M guanidine hydrochloride
著者: Tanaka, Y. / Tsumoto, K. / Umetsu, M. / Nakanishi, T. / Yasutake, Y. / Sakai, N. / Yao, M. / Tanaka, I. / Arakawa, T. / Kumagai, I.
履歴
登録2003年10月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
B: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9716
ポリマ－24,7342
非ポリマー2364
水2,252125
1
A: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
ヘテロ分子

A: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
ヘテロ分子

A: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4569
ポリマ－37,1023
非ポリマー3546
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area6870 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area12990 Å2
手法PISA, PQS
2
B: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4853
ポリマ－12,3671
非ポリマー1182
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
ヘテロ分子

B: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
ヘテロ分子

B: periplasmic divalent cation tolerance protein CutA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,4569
ポリマ－37,1023
非ポリマー3546
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-y+2,x-y,z1
crystal symmetry operation3_775-x+y+2,-x+2,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)53.210, 53.210, 59.665
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number143
Space group name H-MP3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1001-

GAI

21A-1002-

GAI

31B-1003-

GAI

41B-1004-

GAI

詳細The biological assembly of this protein is a trimer. One can be generated from the chain A with operators of (-y+1, x-y, z) and (1+y-x, 1-x, z), and the other from the chain B with operators of (-y+2, x-y, z) and (2+y-x, 2-x, z).

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要素

#1: タンパク質 periplasmic divalent cation tolerance protein CutA


分子量: 12367.188 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / 株: OT3 / 遺伝子: PH0992 / プラスミド: PET20B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O58720
#2: 化合物
ChemComp-GAI / GUANIDINE / グアニジン


分子量: 59.070 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH5N3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: oil batch method / pH: 4
詳細: Acetate buffer (pH 4.0), PEG4000, Ammonium sulfate, 3M guanidine hydrochloride, Oil batch method, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月13日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→40 Å / Num. all: 24828 / Num. obs: 24828 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 18.3 Å2 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 3.8 % / Num. unique all: 2499 / Rsym value: 0.221 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J2V

1j2v


解像度: 1.6→20 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 2502 10 %RANDOM
Rwork0.214 ---
obs-24828 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.123 Å2-0.731 Å20 Å2
2--0.123 Å20 Å2
3----0.246 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.14 Å0.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1726 0 16 125 1867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.12
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.66 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2949 239 9.58 %
Rwork0.2374 2257 -
obs-2153 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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