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万見
- PDB-1ulz: Crystal structure of the biotin carboxylase subunit of pyruvate c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ulz
タイトルCrystal structure of the biotin carboxylase subunit of pyruvate carboxylase
要素pyruvate carboxylase n-terminal domain
キーワードLIGASE / Biotin Carboxylase / Pyruvate Carboxylase / Aquifex aeolicus
機能・相同性
機能・相同性情報


ligase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / : / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain ...Acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase / : / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / ATP-grasp fold, A domain / Rudiment single hybrid motif / ATP-grasp fold, B domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyruvate carboxylase n-terminal domain
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kondo, S. / Nakajima, Y. / Sugio, S. / Yong-Biao, J. / Sueda, S. / Kondo, H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2004
タイトル: Structure of the biotin carboxylase subunit of pyruvate carboxylase from Aquifex aeolicus at 2.2 A resolution.
著者: Kondo, S. / Nakajima, Y. / Sugio, S. / Yong-Biao, J. / Sueda, S. / Kondo, H.
履歴
登録2003年9月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: pyruvate carboxylase n-terminal domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7161
ポリマ－50,7161
非ポリマー00
水4,954275
1
A: pyruvate carboxylase n-terminal domain

A: pyruvate carboxylase n-terminal domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,4322
ポリマ－101,4322
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.418, 122.145, 59.011
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 90.0, 90.0
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a dimer generated by crystallographic symmetry operation: -x, -y, z.

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要素

#1: タンパク質 pyruvate carboxylase n-terminal domain / Biotin Carboxylase / Subunit of Pyruvate Carboxylase


分子量: 50716.105 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-451 / 変異: F2V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 株: VF5 / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O67483, pyruvate carboxylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.07 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL24XU / 波長: 0.836 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS V / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.836 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 39589 / % possible obs: 99.9 % / Rsym value: 0.068 / Net I/σ(I): 37.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Mean I/σ(I) obs: 7.17 / Rsym value: 0.304 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNX精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.236 1732 RANDOM
Rwork0.199 --
all0.201 34583 -
obs0.201 34583 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3565 0 0 275 3840
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.242 205
Rwork0.202 -
obs-4214

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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