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- PDB-1uke: UMP/CMP KINASE FROM SLIME MOLD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uke
タイトルUMP/CMP KINASE FROM SLIME MOLD
要素URIDYLMONOPHOSPHATE/CYTIDYLMONOPHOSPHATE KINASE
キーワードNUCLEOTIDE MONOPHOSPHATE KINASE / NMP KINASE / NUCLEOTIDE SPECIFICITY / PHOSPHORYL TRANSFER / BISUBSTRATE INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine nucleobase salvage / UMP/CMP kinase / CDP biosynthetic process / nucleotide salvage / : / CMP kinase activity / dCMP kinase activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / UMP kinase activity / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor ...pyrimidine nucleobase salvage / UMP/CMP kinase / CDP biosynthetic process / nucleotide salvage / : / CMP kinase activity / dCMP kinase activity / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / UMP kinase activity / phosphotransferase activity, phosphate group as acceptor / UDP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
UMP-CMP kinase / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
P1-(ADENOSINE-5'-P5-(URIDINE-5')PENTAPHOSPHATE / UMP-CMP kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / MIR (MIR) / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Scheffzek, K. / Kliche, W. / Wiesmueller, L. / Reinstein, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of the complex of UMP/CMP kinase from Dictyostelium discoideum and the bisubstrate inhibitor P1-(5'-adenosyl) P5-(5'-uridyl) pentaphosphate (UP5A) and Mg2+ at 2.2 A: ...タイトル: Crystal structure of the complex of UMP/CMP kinase from Dictyostelium discoideum and the bisubstrate inhibitor P1-(5'-adenosyl) P5-(5'-uridyl) pentaphosphate (UP5A) and Mg2+ at 2.2 A: implications for water-mediated specificity.
著者: Scheffzek, K. / Kliche, W. / Wiesmuller, L. / Reinstein, J.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: High-Resolution Structures of Adenylate Kinase from Yeast Ligated with Inhibitor Ap5A, Showing the Pathway of Phosphoryl Transfer
著者: Abele, U. / Schulz, G.E.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Movie of the Structural Changes During a Catalytic Cycle of Nucleoside Monophosphate Kinases
著者: Vonrhein, C. / Schlauderer, G.J. / Schulz, G.E.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Substrate Specificity and Assembly of the Catalytic Center Derived from Two Structures of Ligated Uridylate Kinase
著者: Muller-Dieckmann, H.J. / Schulz, G.E.
#4: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1995
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Ump/Cmp-Kinase from Dictyostelium Discoideum with the Specific Bisubstrate Inhibitor P1-(Adenosine 5')-P5-(Uridine 5')-Pentaphosphate (Up5A)
著者: Wiesmuller, L. / Scheffzek, K. / Kliche, W. / Goody, R.S. / Wittinghofer, A. / Reinstein, J.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Cdna-Derived Sequence of Ump-Cmp Kinase from Dictyostelium Discoideum and Expression of the Enzyme in Escherichia Coli
著者: Wiesmuller, L. / Noegel, A.A. / Barzu, O. / Gerisch, G. / Schleicher, M.
履歴
登録1998年1月7日処理サイト: BNL
置き換え1998年4月29日ID: 1UKD
改定 1.01998年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URIDYLMONOPHOSPHATE/CYTIDYLMONOPHOSPHATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,8883
ポリマ－21,9711
非ポリマー9182
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.500, 78.500, 101.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 URIDYLMONOPHOSPHATE/CYTIDYLMONOPHOSPHATE KINASE / UMP/CMP KINASE


分子量: 21970.854 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
株: AX2-214 / 遺伝子: KCY_DICDI / プラスミド: PIMS5-CDUK-1 / 遺伝子 (発現宿主): KCY_DICDI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20425, UMP/CMP kinase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-UP5 / P1-(ADENOSINE-5'-P5-(URIDINE-5')PENTAPHOSPHATE


分子量: 893.327 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H28N7O24P5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: NUMBER OF MEASURED REFLECTIONS : 119529
結晶化pH: 8 / 詳細: SEE REFERENCE 4, pH 8.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 8.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Wiesmuller, L., (1995) FEBS Lett., 363, 22.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
214 %(w/v)PEG33501drop
350 mMTris-HCl1drop
4100 mM1dropMgCl2
50.02 %sodium azide1drop
610 mMDTE1drop
728 %(w/v)PEG33501reservoir
8100 mMTris-HCl1reservoir
9200 mM1reservoirMgCl2
100.04 %sodium azide1reservoir
1120 mMDTE1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1993年3月9日 / 詳細: NICKEL COATED FRANKS DOUBLE MIRRORS
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 16642 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.7 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.052 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 119529

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: MIR (MIR)
開始モデル: ADENYLATE KINASE (PORCINE), PDB ENTRY 1ADK3

解像度: 2.2→8 Å / σ(F): 0
詳細: SIDE CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT ENTIRELY WELL DEFINED IN THE DENSITY AND WERE MODELLED BY STEREOCHEMISTRY: LYS 2, GLU 3, LYS 5, LYS 50, GLU 53, LYS 60, LYS 72, GLN 82, LYS 106, ...詳細: SIDE CHAINS OF THE FOLLOWING RESIDUES ARE NOT ENTIRELY WELL DEFINED IN THE DENSITY AND WERE MODELLED BY STEREOCHEMISTRY: LYS 2, GLU 3, LYS 5, LYS 50, GLU 53, LYS 60, LYS 72, GLN 82, LYS 106, PHE 108, SER 135, ARG 137, LYS 146. IN THE CASE OF ARG 137 DENSITY FOR MAIN CHAIN ATOMS IS DISCONNECTIVE.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 -10 %
Rwork0.215 --
obs0.215 15781 99.7 %
原子変位パラメータBiso mean: 28 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1534 0 55 45 1634
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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