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万見
- PDB-1ujq: Crystal structure of 2-methylisocitrate lyase (PrpB) from Salmone... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ujq
タイトルCrystal structure of 2-methylisocitrate lyase (PrpB) from Salmonella enterica serovar typhimurium
要素Probable methylisocitrate lyase
キーワードLYASE / PRPB / METHYLISOCITRATE / METHYLCITRATE CYCLE / TIM-2 BARREL
機能・相同性
機能・相同性情報


methylisocitrate lyase / propionate catabolic process, 2-methylcitrate cycle / methylisocitrate lyase activity / molecular function activator activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
2-methylisocitrate lyase / Phosphoenolpyruvate phosphomutase / Isocitrate lyase/phosphorylmutase, conserved site / Isocitrate lyase signature. / ICL/PEPM domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-methylisocitrate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Simanshu, D.K. / Murthy, M.R.N.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of Salmonella typhimurium 2-methylisocitrate lyase (PrpB) and its complex with pyruvate and Mg(2+)
著者: Simanshu, D.K. / Satheshkumar, P.S. / Savithri, H.S. / Murthy, M.R.N.
履歴
登録2003年8月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable methylisocitrate lyase
B: Probable methylisocitrate lyase
C: Probable methylisocitrate lyase
D: Probable methylisocitrate lyase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,0594
ポリマ－133,0594
非ポリマー00
水10,178565
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17040 Å2
ΔGint-80 kcal/mol
Surface area37510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.812, 99.086, 201.571
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Probable methylisocitrate lyase / 2-methylisocitrate lyase


分子量: 33264.824 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
生物種: Salmonella enterica / 株: IFO 12529 / 遺伝子: prpB / プラスミド: pET-Blue vector(Novagen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: Q56062, methylisocitrate lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 565 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.5551.39
2
3
4
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細
2911蒸気拡散法, ハンギングドロップ法6.5Imidazole,Sodium acetate trihydrate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
2912蒸気拡散法, ハンギングドロップ法8Sodium formate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
2913蒸気拡散法, シッティングドロップ法8Sodium chloride, PEG6000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K
2774蒸気拡散法, シッティングドロップ法4.5Sodium formate, Sodium acetate trihydrate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Mimidazole1reservoirpH6.5
21.0 Msodium acetate trihydrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年2月5日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→100 Å / Num. all: 74393 / Num. obs: 69022 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 27.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 7079 / Rsym value: 0.423 / % possible all: 97
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 70807 / % possible obs: 95.4 % / Num. measured all: 391895
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.2 % / Rmerge(I) obs: 0.423

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MUM

1mum


解像度: 2.1→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 499934.8 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Coordinates of the residues ranging from 87 to 96 in the D subunit are tentative due to poor electron density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 3514 5.1 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.205 69022 92.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.8205 Å2 / ksol: 0.364637 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.42 Å20 Å20 Å2
2--6.09 Å20 Å2
3----0.68 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8220 0 0 565 8785
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.441.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.162.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.276 575 5.2 %
Rwork0.243 10493 -
obs--91.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 20 Å / σ(F): 0
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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