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万見
- PDB-1uea: MMP-3/TIMP-1 COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1uea
タイトルMMP-3/TIMP-1 COMPLEX
要素
  • MATRIX METALLOPROTEINASE-3
  • TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASE-1
キーワードCOMPLEX (METALLOPROTEASE/INHIBITOR) / PROTEINASE / ZINC-ENDOPEPTIDASE / PROTEINASE INHIBITOR / COMPLEX / MMPS (MATRIX METALLO PROTEINASES) TIMPS (TISSUE INHIBITOR OF METALLO PROTEINASES) / METZINCINS / COMPLEX (METALLOPROTEASE-INHIBITOR) / COMPLEX (METALLOPROTEASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / peptidase inhibitor activity / metalloendopeptidase inhibitor activity / cellular response to UV-A / negative regulation of catalytic activity ...regulation of integrin-mediated signaling pathway / negative regulation of metallopeptidase activity / stromelysin 1 / negative regulation of trophoblast cell migration / connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / peptidase inhibitor activity / metalloendopeptidase inhibitor activity / cellular response to UV-A / negative regulation of catalytic activity / regulation of neuroinflammatory response / negative regulation of endopeptidase activity / cartilage development / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Activation of Matrix Metalloproteinases / Interleukin-10 signaling / response to amyloid-beta / Collagen degradation / basement membrane / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cellular response to nitric oxide / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / regulation of cell migration / EGFR Transactivation by Gastrin / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / extracellular matrix / platelet alpha granule lumen / response to hormone / response to cytokine / cytokine activity / cellular response to amino acid stimulus / Post-translational protein phosphorylation / growth factor activity / protein catabolic process / positive regulation of protein-containing complex assembly / metalloendopeptidase activity / response to peptide hormone / cellular response to reactive oxygen species / metallopeptidase activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Platelet degranulation / peptidase activity / cellular response to lipopolysaccharide / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / protease binding / Extra-nuclear estrogen signaling / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain ...Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Tissue inhibitor of metalloproteinase-1. Chain B, domain 1 / Protease inhibitor I35 (TIMP) / Proteinase inhibitor I35b (TIMP), C-terminal / Tissue inhibitor of metalloproteinase, conserved site / Tissue inhibitor of metalloproteinase / Tissue inhibitors of metalloproteinases signature. / Tissue inhibitor of metalloproteinase family. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #120 / Netrin domain / NTR domain profile. / Tissue inhibitor of metalloproteinases-like, OB-fold / Peptidoglycan binding-like / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Putative peptidoglycan binding domain / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Metalloproteinase inhibitor 1 / Stromelysin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bode, W. / Maskos, K. / Gomis-Rueth, F.-X. / Nagase, H.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: Mechanism of inhibition of the human matrix metalloproteinase stromelysin-1 by TIMP-1.
著者: Gomis-Ruth, F.X. / Maskos, K. / Betz, M. / Bergner, A. / Huber, R. / Suzuki, K. / Yoshida, N. / Nagase, H. / Brew, K. / Bourenkov, G.P. / Bartunik, H. / Bode, W.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: Folding and Characterization of the Amino-Terminal Domain of Human Tissue Inhibitor of Metalloproteinases-1 (Timp-1) Expressed at High Yield in E. Coli
著者: Huang, W. / Suzuki, K. / Nagase, H. / Arumugam, S. / Van Doren, S.R. / Brew, K.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1995
タイトル: Stromelysin-1: Three-Dimensional Structure of the Inhibited Catalytic Domain and of the C-Truncated Proenzyme
著者: Becker, J.W. / Marcy, A.I. / Rokosz, L.L. / Axel, M.G. / Burbaum, J.J. / Fitzgerald, P.M. / Cameron, P.M. / Esser, C.K. / Hagmann, W.K. / Hermes, J.D. / Springer, J.P.
履歴
登録1997年6月6日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MATRIX METALLOPROTEINASE-3
B: TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASE-1
C: MATRIX METALLOPROTEINASE-3
D: TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,81614
ポリマ－80,3144
非ポリマー50210
水9,206511
1
A: MATRIX METALLOPROTEINASE-3
B: TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4087
ポリマ－40,1572
非ポリマー2515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2910 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area16530 Å2
手法PISA
2
C: MATRIX METALLOPROTEINASE-3
D: TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4087
ポリマ－40,1572
非ポリマー2515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2770 Å2
ΔGint-83 kcal/mol
Surface area16770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.620, 80.620, 157.620
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS 2 MMP-3-TIMP-1 COMPLEXES, WITH MMP-3 (COMPLEX 1) RUNNING FROM A PHE 83 - A THR 255, WITH MET A 143 AND MET A 219 REPLACED BY SELENO-METHIONINE. 1ST CALCIUM: ATOM CA OF RESIDUE CA A 3. 2ND CALCIUM: ATOM CA OF RESIDUE CA A 4. 3RD CALCIUM: ATOM CA OF RESIDUE CA A 5. 1ST "STRUCTURAL" ZINC: ATOM ZN OF RESIDUE ZN A 1 2ND "CATALYTIC" ZINC: ATOM ZN OF RESIDUE ZN A 2 AND MMP-3 (COMPLEX 2) RUNNING FROM PHE C 83 - THR C 255, WITH MET C 143, AND MET C 219 REPLACED BY SELENO-METHIONINE. 1ST CALCIUM: ATOM CA OF RESIDUE CA C 3. 2ND CALCIUM: ATOM CA OF RESIDUE CA C 4. 3RD CALCIUM: ATOM CA OF RESIDUE CA C 5. 1ST "STRUCTURAL" ZINC: ATOM ZN OF RESIDUE ZN C 1 2ND "CATALYTIC" ZINC: ATOM ZN OF RESIDUE ZN C 2 AND TIMP-1 (COMPLEX 1) RUNNING FROM CYS B 1 - ALA B 184, WITH RESIDUES ASN B 30 AND ASN B 77 REPLACED BY ALA, AND (COMPLEX 2) RUNNING FROM CYS D 1 - ALA D 184, WITH RESIDUES ASN D 30 AND ASN D 77 REPLACED BY ALA. DISORDERED REGIONS LEFT OUT ARE A 251 - A 255, C 251 - C 255 (MMP-3), B 182 - B 184, D 182 - D 184 (TIMP-1); DISORDERED REGIONS ARBITRARILY MODELED AND CONTAINED IN THE COORDINATES ARE FROM C 226 - C 229 (MMP-3) AND B 55 - 56, B 153 - B 154, D 53 - D 55 (TIMP-1).

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要素

#1: タンパク質 MATRIX METALLOPROTEINASE-3 / MMP-3 IS IDENTICAL WITH STROMELYSIN 1


分子量: 19510.318 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: SUBSTITUTION OF MET BY SELENOMET / プラスミド: PET3A-PROMMP-3(DC) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) / 参照: UniProt: P08254, stromelysin 1
#2: タンパク質 TISSUE INHIBITOR OF METALLOPROTEINASE-1 / TIMP-1


分子量: 20646.797 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TIMPS ARE PROTEIN INHIBITORS OF MMPS / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: UNGLYCOSYLATED / プラスミド: PEE14-TIMP-1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
Variant (発現宿主): CHO / 参照: UniProt: P01033
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
解説: WAVELENGTHS USED WERE F'' OF ZINC EDGE, CA. 1.279 ANGSTROMS, AND F'' OF SELENIUM EDGE, CA. 0.979 ANGSTROMS
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
12.5 M1reservoirNaCl
2200 mMepsilon-aminocaproic acid1reservoir
320 mMTris-HCl1reservoir
44 mM1reservoirCaCl2
5100 mMsodium acetate1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 0.979, 1.279
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21.2791
反射解像度: 2.79→29.75 Å / Num. obs: 24252 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.11

-
解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOSFLM/CCP4データ収集
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.8→100 Å
詳細: NUMBER OF PROTEIN ATOMS USED IN REFINEMENT: 5416 ACTIVE AND 106 PASSIVE NON-HYDROGEN ATOMS NUMBER OF HETEROGEN ATOMS: 2 X 2 ZN, 2 X 3 CA
Rfactor反射数
Rwork0.197 -
obs0.197 24138
原子変位パラメータBiso mean: 41.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5522 0 10 510 6042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.297
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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