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- PDB-1ud0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE C-TERMINAL 10-kDA SUBDOMAIN OF HSC70 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ud0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE C-TERMINAL 10-kDA SUBDOMAIN OF HSC70
要素70 kDa heat-shock-like protein
キーワードCHAPERONE / HSC70
機能・相同性
機能・相同性情報


Attenuation phase / PKR-mediated signaling / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / lysosomal matrix / Protein methylation ...Attenuation phase / PKR-mediated signaling / protein transmembrane import into intracellular organelle / positive regulation of lysosomal membrane permeability / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / lysosomal matrix / Protein methylation / mRNA Splicing - Major Pathway / A1 adenosine receptor binding / late endosomal microautophagy / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / HSF1-dependent transactivation / response to nickel cation / negative regulation of supramolecular fiber organization / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to odorant / Lysosome Vesicle Biogenesis / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / host-mediated activation of viral genome replication / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / photoreceptor ribbon synapse / clathrin coat disassembly / C3HC4-type RING finger domain binding / protein-containing complex disassembly / host-mediated perturbation of viral process / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / regulation of protein complex stability / maintenance of postsynaptic specialization structure / Clathrin-mediated endocytosis / neuron spine / ATP-dependent protein disaggregase activity / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / glycinergic synapse / axo-dendritic transport / regulation of postsynapse organization / intermediate filament / protein folding chaperone complex / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Neutrophil degranulation / postsynaptic specialization membrane / response to starvation / phosphatidylserine binding / chaperone-mediated autophagy / forebrain development / cellular response to cadmium ion / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / positive regulation of proteolysis / : / asymmetric synapse / Prp19 complex / estrous cycle / ATP metabolic process / skeletal muscle tissue development / : / heat shock protein binding / photoreceptor inner segment / peptide binding / protein folding chaperone / lysosomal lumen / RNA splicing / autophagosome / positive regulation of phagocytosis / response to progesterone / cerebellum development / response to activity / dendritic shaft / spliceosomal complex / kidney development / ATP-dependent protein folding chaperone / G1/S transition of mitotic cell cycle / G protein-coupled receptor binding / ADP binding / regulation of protein stability / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to hydrogen peroxide / terminal bouton / mRNA processing / protein import into nucleus / synaptic vesicle / unfolded protein binding / late endosome / melanosome / protein folding / response to estradiol / presynapse / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / response to ethanol / protein-macromolecule adaptor activity / perikaryon / dendritic spine / microtubule / postsynapse
類似検索 - 分子機能
Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 ...Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.45 Å
データ登録者Chou, C.C. / Forouhar, F. / Yeh, Y.H. / Wang, C. / Hsiao, C.D.
引用ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the C-terminal 10-kDa subdomain of Hsc70
著者: Chou, C.C. / Forouhar, F. / Yeh, Y.H. / Shr, H.L. / Wang, C. / Hsiao, C.D.
履歴
登録2003年4月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 70 kDa heat-shock-like protein
B: 70 kDa heat-shock-like protein
C: 70 kDa heat-shock-like protein
D: 70 kDa heat-shock-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8707
ポリマ－49,8014
非ポリマー693
水41423
1
A: 70 kDa heat-shock-like protein
B: 70 kDa heat-shock-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9243
ポリマ－24,9012
非ポリマー231
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area11230 Å2
手法PISA
2
C: 70 kDa heat-shock-like protein
D: 70 kDa heat-shock-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9474
ポリマ－24,9012
非ポリマー462
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3930 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area10840 Å2
手法PISA
3
C: 70 kDa heat-shock-like protein
D: 70 kDa heat-shock-like protein
ヘテロ分子

A: 70 kDa heat-shock-like protein
B: 70 kDa heat-shock-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8707
ポリマ－49,8014
非ポリマー693
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x-y,x,z+1/61
Buried area9500 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area19890 Å2
手法PISA
4
C: 70 kDa heat-shock-like protein
D: 70 kDa heat-shock-like protein
ヘテロ分子

A: 70 kDa heat-shock-like protein
B: 70 kDa heat-shock-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8707
ポリマ－49,8014
非ポリマー693
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_666x-y+1,-y+1,-z+11
Buried area9260 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area20130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.479, 117.479, 163.777
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-701-

NA

-
要素

#1: タンパク質
70 kDa heat-shock-like protein / HSC70


分子量: 12450.306 Da / 分子数: 4 / 断片: C-TERMINAL SUBDOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / プラスミド: PET-15B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63018
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9
詳細: ammonium sulfate, 2-propanol, sodium acetate, pH 7.9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 0.9795, 0.9793, 0.940, 0.9802
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月10日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97931
30.941
40.98021
反射解像度: 3.45→15 Å / Num. all: 62784 / Num. obs: 62784 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 3.45→3.58 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.196 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 98.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.45→14.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high rms absF: 4127813.46 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 718 4.8 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.249 9139 90.3 %-
all-14845 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.18201 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.45→14.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2679 0 3 23 2705
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.261.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.262
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.172.5
LS精密化 シェル解像度: 3.45→3.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 87 3.9 %
Rwork0.237 2150 -
obs--81.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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